Sandbox Reserved 601: Difference between revisions

No edit summary
No edit summary
Line 10: Line 10:
צורה זו של קישור הסובסטרט לאתר הפעיל מכוונת וממקמת את הקשר הפפטידי "הרגיש", שאמור להישבר בסובסטרט ליד הקבוצות הקטליטיות המתאימות באתר הפעיל ו"מותחת" אותו באיזור באופן המקל על ביצוע הקטליזה.
צורה זו של קישור הסובסטרט לאתר הפעיל מכוונת וממקמת את הקשר הפפטידי "הרגיש", שאמור להישבר בסובסטרט ליד הקבוצות הקטליטיות המתאימות באתר הפעיל ו"מותחת" אותו באיזור באופן המקל על ביצוע הקטליזה.
   בעמדה הפעילות הקטליטית של כימוטריפסין תלויה בשלושה שיירים של חומצות אמיניות: היסטידין בעמדה  57, אספרטט בעמדה 102 המצויות בשרשרת B וכן סרין בעמדה 195 בשרשרת C.
   בעמדה הפעילות הקטליטית של כימוטריפסין תלויה בשלושה שיירים של חומצות אמיניות: היסטידין בעמדה  57, אספרטט בעמדה 102 המצויות בשרשרת B וכן סרין בעמדה 195 בשרשרת C.
 
ניתן לצפות ב
<scene name='Sandbox_Reserved_601/1yph_active_site_amino_acids/3'>חומצות אמינו אלו</scene>
למרות שחומצות אמיניות אלו מרוחקות זו מזו במבנה הראשוני של החלבון, הן " מתקבצות" עם קיפול השרשרת למבנה הסופי של האנזים, ומתמקמות על פני ה"בקע"  של האתר הפעיל. הקבוצות הצדדיות שלהן פועלות במשולב לביקוע הקשר הפפטידי הרגיש של הסובסטרט.
למרות שחומצות אמיניות אלו מרוחקות זו מזו במבנה הראשוני של החלבון, הן " מתקבצות" עם קיפול השרשרת למבנה הסופי של האנזים, ומתמקמות על פני ה"בקע"  של האתר הפעיל. הקבוצות הצדדיות שלהן פועלות במשולב לביקוע הקשר הפפטידי הרגיש של הסובסטרט.


בתצוגה זו מוצג האתר הפעיל בכימוטריפסין ב
בתצוגה זו מוצג האתר הפעיל בכימוטריפסין ב


<scene name='Sandbox_Reserved_601/1yph_active_site_green/2'>ירוק</scene>
<scene name='Sandbox_Reserved_601/1yph_active_site_green/2'>ירוק</scene>
</p>
</p>

Proteopedia Page Contributors and Editors (what is this?)Proteopedia Page Contributors and Editors (what is this?)

OCA, Student, Jaime Prilusky, Yael Shwartz