Sandbox Reserved 601

This Sandbox is Reserved from 24/06/12, through 30/09/12 for use in the course "Advanced course in Biochemistry and Proteopedia" taught by Yael Shwartz and Yamit Sharaabi-Naor at the Weizmann Institute of Science. This reservation includes Sandbox Reserved 601 through Sandbox Reserved 635.

To get started: Click the edit this page tab at the top. Save the page after each step, then edit it again. Click the 3D button (when editing, above the wikitext box) to insert Jmol. show the Scene authoring tools, create a molecular scene, and save it. Copy the green link into the page. Add a description of your scene. Use the buttons above the wikitext box for bold, italics, links, headlines, etc. More help: Help:Editing

spinqualitylabelsall models 1YPH כימוטריפסין Show:Asymmetric Unit Biological Assembly Drag the structure with the mouse to rotate   Export Animated Image

כימוטריפסיןכימוטריפסין

כימוטריפסין הוא אנזים מערכת העיכול היכול לפרק חלבונים מולקולת כימוטריפסין מורכבת משלוש שרשראות פוליפפטידיות A,B,C המחוברת על ידי שני קשרים דיסולפידיים. המולקולה שלו מקופלת בצורה מסובכת למבנה תלת מימדי של אליפסואיד דחוס, כאשר כל הקבוצות הטעונות מצויות על פני שטח המולקולה, פרט לשלוש הממלאות תפקיד חיוני בקטליזה. כימוטריפסין מזרז הידרוליזה של קשרים פפטידיים ואסטריים שליד שיירים בעלי קבוצה צדדית הידרופובית גדולה יחסית. הוא מבקע חלבונים ליד חומצות אמיניות פנילאלנין, טירוזין, טריפטופן ומתיונין, אולם הוא עושה זאת גם במידה פחותה ליד לאוצין, איזולאוצין, גלוטאמין ואספרגין. סלקטיביות זו מקורה במבנה האתר הפעיל של האנזים, המהווה מעין "כיס" הידופובי המרופד על ידי קבוצות צדדיות של חומצות אמיניות הידרופוביות ומשמש כאתר הקישור של הסובסטרט. הקונפורמציה של "כיס" זה מאפשרת לשיירים המרפדים אותו להשתתף באינטראקציות הידרופוביות עם קבוצות צדדיות לא קוטביות של חומצות אמיניות מתאימות על פני הסובסטרט. צורה זו של קישור הסובסטרט לאתר הפעיל מכוונת וממקמת את הקשר הפפטידי "הרגיש", שאמור להישבר בסובסטרט ליד הקבוצות הקטליטיות המתאימות באתר הפעיל ו"מותחת" אותו באיזור באופן המקל על ביצוע הקטליזה. בעמדה הפעילות הקטליטית של כימוטריפסין תלויה בשלושה שיירים של חומצות אמיניות: היסטידין בעמדה 57, אספרטט בעמדה 102 המצויות בשרשרת B וכן סרין בעמדה 195 בשרשרת C. ניתן לצפות ב למרות שחומצות אמיניות אלו מרוחקות זו מזו במבנה הראשוני של החלבון, הן " מתקבצות" עם קיפול השרשרת למבנה הסופי של האנזים, ומתמקמות על פני ה"בקע" של האתר הפעיל. הקבוצות הצדדיות שלהן פועלות במשולב לביקוע הקשר הפפטידי הרגיש של הסובסטרט. בתצוגה זו מוצג האתר הפעיל בכימוטריפסין ב

מצורף דף עבודה

מקורות מידע

מקורות מידע

1) פרקים בביוכימיה: פרופ' עמיחי פרימן, סימונה אברמוב

2) ביוכימיה של סטרייר

3) ויקיפדיה

4) בגרות 2012