Protein structure. An introduction (Spanish): Difference between revisions
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Formación del puente disulfuro . . Al formarse <scene name='77/777022/Pagina-2-3/1'>el puente disulfuro</scene>, se eliminan dos hidrógenos | Formación del puente disulfuro . . Al formarse <scene name='77/777022/Pagina-2-3/1'>el puente disulfuro</scene>, se eliminan dos hidrógenos | ||
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== Péptidos y enlace peptídico == | |||
Un Heptapéptido. <scene name='77/777022/Proteina3-1/1'>Péptido</scene>formado por 7 residuos de aminoácido y 6 enlaces peptídicos.Vemos un heptapéptido totalmente estirado. Los únicos giros de la cadena son los obligados por la simetría de los enlaces. En este péptido sólo se representan los hidrógenos del extremo amino y los de los NH de los enlaces peptídicos. Puede observarse ya el carácter plano de los enlaces peptídicos, de forma que carbono alfa, C=O, NH y carbono alfa están en el mismo plano | |||
<scene name='77/777022/Proteina3-2/1'>Extremos amino y carboxi </scene> | |||
<scene name='77/777022/Proteina3-3/1'>Los marcamos</scene> | |||
<scene name='77/777022/Proteina3-4/1'>El esqueleto de la cadena</scene>. El esqueleto de la cadena constituye el espinazo central de todas las cadenas polipéptidicas, igual en todas y constituido por los extremos amino y carboxi y la secuencia repetida de carbonos alfa y enlaces peptídicos | |||
Alternancia de los <scene name='77/777022/Proteina3-5/1'>carbonos alfa</scene>. Alternancia de los carbonos alfa | |||
<scene name='77/777022/Proteina3-6/1'>Extremos amino y carboxi</scene> | |||
<scene name='77/777022/Proteina3-7/1'>Zoom sobre un enlace peptídico</scene> | |||
<scene name='77/777022/Proteina3-8/1'>Detalles del enlace peptídico</scene>. Observamos dos características del enlace. Los átomos en amarillo se encuentran siempre en el mismo plano: carbono alfa, C=O, NH, carbono alfa. Otra característica es la disposición trans de los carbonos alfa y por tanto de las cadenas laterales. Problemas estéricos obligan a esta disposición casi siempre de los átomos | |||
Disminuir zoom <scene name='77/777022/Proteina3-9/1'>Disminuir zoom</scene> | |||
<scene name='77/777022/Proteina3-10/1'>Visión de las cadenas laterales </scene> | |||
== Structural highlights == | == Structural highlights == |
Revision as of 02:00, 21 December 2017
Introducción a la estructura de las ProteínasIntroducción a la estructura de las Proteínas
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All aminoacids posses a with positive charge at neutral pH and a with negative charge at neutral pH All aminoacids posses .Lateral chains are different depending the type of aminoacid as we will see immediately.Fourth valence in alfa carbon is occupied by hydrogen . Aminoacids from proteins are thus alfa-aminoacids Here is an example of a Los grupos carboxilo y amino no están unidos al mismo carbono. Serán por tanto beta o gamma aminoácidos. Este aminoácido por ejemplo es el gamma-aminobutírico Estereoisomería de los aminoácidos . Ejemplo de la D Salvo para el aminoácido glicina, cuya cadena lateral es un hidrógeno, todos los demás aminoácidos poseen isomería óptica ya que el carbono alfa es asimétrico. Tenemos pues aminoácidos D y aminoácidos L. Los aminoácidos que forman parte de las proteínas pertenecen todos a la serie L. Aminoácidos con cadena lateral . Lo que diferencia a un aminoácido de otro es la naturaleza química de su cadena lateral. Básicamente podemos clasificarlos en aminoácidos con cadenas laterales hidrofóbicas, bien alifáticas o aromáticas y aminoácidos con cadenas laterales polares, sin carga o con carga postiva o negativa a pH neutro.Una representación de algunos cadenas laterales alifáticas: Alanina, Valina e Isoleucina o aromáticas: Fenilalanina y Triptófano Aminoácidos con a) sin carga Treonina (OH) y Glutamina (CO-NH2); b)con carga negativa, Glutamato, y Lisina, con carga positiva Aminoacids from proteinsCisteína, Cys, C es, junto a la metionina el único aminoácido que contiene azufre en las proteínas. Contiene un grupo sulfidrilo SH, que puede experimentar oxidorreducción reversible entre la forma oxidada S- y la forma reducida. Cuando dos cisteinas están próximas en las proteínas, puede formarse entre ellas un puente disulfuro S-S, siempre que las condiciones físico-químicas y de destino intracelular de la proteína sean favorables Cisteinas próximas . Aquí vemos de forma que puede producirse una oxidación de los grupos SH con pérdida de dos hidrógenos y formación de un puente disulfuro Formación del puente disulfuro . . Al formarse , se eliminan dos hidrógenos Péptidos y enlace peptídicoUn Heptapéptido. formado por 7 residuos de aminoácido y 6 enlaces peptídicos.Vemos un heptapéptido totalmente estirado. Los únicos giros de la cadena son los obligados por la simetría de los enlaces. En este péptido sólo se representan los hidrógenos del extremo amino y los de los NH de los enlaces peptídicos. Puede observarse ya el carácter plano de los enlaces peptídicos, de forma que carbono alfa, C=O, NH y carbono alfa están en el mismo plano
. El esqueleto de la cadena constituye el espinazo central de todas las cadenas polipéptidicas, igual en todas y constituido por los extremos amino y carboxi y la secuencia repetida de carbonos alfa y enlaces peptídicos Alternancia de los . Alternancia de los carbonos alfa . Observamos dos características del enlace. Los átomos en amarillo se encuentran siempre en el mismo plano: carbono alfa, C=O, NH, carbono alfa. Otra característica es la disposición trans de los carbonos alfa y por tanto de las cadenas laterales. Problemas estéricos obligan a esta disposición casi siempre de los átomos Disminuir zoom
Structural highlightsThis is a sample scene created with SAT to by Group, and another to make of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.
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ReferencesReferences
- ↑ Hanson, R. M., Prilusky, J., Renjian, Z., Nakane, T. and Sussman, J. L. (2013), JSmol and the Next-Generation Web-Based Representation of 3D Molecular Structure as Applied to Proteopedia. Isr. J. Chem., 53:207-216. doi:http://dx.doi.org/10.1002/ijch.201300024
- ↑ Herraez A. Biomolecules in the computer: Jmol to the rescue. Biochem Mol Biol Educ. 2006 Jul;34(4):255-61. doi: 10.1002/bmb.2006.494034042644. PMID:21638687 doi:10.1002/bmb.2006.494034042644