Proteins: primary and secondary structure (Spanish): Difference between revisions
Jump to navigation
Jump to search
No edit summary |
No edit summary |
||
Line 10: | Line 10: | ||
'''Estructura secundaria'''.- En la mayoría de las proteínas hay dos tipos principales de estructura secundaria: | '''Estructura secundaria'''.- En la mayoría de las proteínas hay dos tipos principales de estructura secundaria: | ||
:*<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Hélice alfa</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar los átomos de hidrógeno</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar las cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un modelo de <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>. | :*<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Hélice alfa</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar los átomos de hidrógeno</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar las cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un modelo de <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>. | ||
:*Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alfa o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los | :*Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alfa o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán. | ||
:*'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Lámina beta</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>. | :*'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Lámina beta</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>. | ||
Revision as of 22:01, 21 March 2016
Estructura primaria
Estructura secundaria.- En la mayoría de las proteínas hay dos tipos principales de estructura secundaria:
|
|