Proteins: primary and secondary structure

Primary structure In this we can see a short fragment of a polypeptide chain in order to analyze some features of its primary structure. Atoms forming the chain backbone are disposed in zig-zag, as required by geometry of its bonding orbitals. Side chains of amino acid residues (or R groups) protrude outwards either side of backbone. Let's go now to a between two amino acid residues. Because phenomenon of resonance, peptide bond shows some features of a double bond, which prevents free rotation of atoms on either bond side. So, six atoms marked in on model window are always confined to the same rigid flat. We can test it by . Polypeptide chain backbone consist in a monotonous succession in wich the following sequenze repeats: , , . Minding the restrictions to free rotation in peptide bond, we can visualize the polypeptide chain as a succession of . Each of these rigid flats can freely rotate respect each other. Secondary structure.- In most proteins are two main types of secondary structure. .- It is a helical structure with a thread pitch of 0.56 nm. Let's go to a . Now let's . The polypeptide chain backbone is coiled and placed at the center of structure, while amino acid side chains protrude outward from this backbone. Let's for a better understanding. Now, let's back to a . A highlights the helical folding of the backbone. Using again a we recover , now highlighted with a spectral color series. Alfa helix structure becomes stabilized by many . All peptide groups in the chain are involved in these hydrogen bonds. to a better understanding. Primary structure specifies secondary structure, i.e., is the amino acid sequence which determines that a polypeptide chain folds resulting a alfa helix or other secondary structure. es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte, de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán. .- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si y si hacemos lo propio con . Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en lámina beta separados por curvaturas con estructura en codo beta. A continuación vamos a restituir las a su lugar y a visualizar los entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un .

spinqualitylabelsall models Show:Asymmetric Unit Biological Assembly Drag the structure with the mouse to rotate   Export Animated Image