Protein structure. An introduction (Spanish): Difference between revisions

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Las cadenas laterales de los residuos de aminoácido</scene> constituyen el otro gran motor de plegamiento de las proteínas. Hay grupos apolares, polares sin carga, ácidos (aniónicos), básicos (catiónicos) que influirán en el plegamiento de una forma u otra, ocultándose del agua, estableciendo interacciones tipo puentes de hidrógeno, iónicas, etc. Todo ello producirá un nuevo nivel de plegamiento, la estructura terciaria
Las cadenas laterales de los residuos de aminoácido</scene> constituyen el otro gran motor de plegamiento de las proteínas. Hay grupos apolares, polares sin carga, ácidos (aniónicos), básicos (catiónicos) que influirán en el plegamiento de una forma u otra, ocultándose del agua, estableciendo interacciones tipo puentes de hidrógeno, iónicas, etc. Todo ello producirá un nuevo nivel de plegamiento, la estructura terciaria


Proteína soluble en agua plegada. <scene name='77/777022/Proteina_d-9/1'>Una proteína  
Proteína soluble en agua plegada. <scene name='77/777022/Proteina_d-9/1'> Una proteína globular soluble</scene> completamente plegada muestra un patron de distribución de aminoácidos con los  apolares  en el interior y los polares hacia el exterior  
globular soluble</scene>completamente plegada muestra un patron de distribución de aminoácidos con  
 
los  apolares  en el interior y los polares hacia el exterior  
Si <scene name='77/777022/Proteina_d-9b/1'>cortamos</scene> la proteína por su mitad interior vemos mejor el patrón de polaridad, con apolares (grises) por dentro y polares (lila) por fuera


== Estructuras secundarias ==
== Estructuras secundarias ==

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Gabriel Pons