Proteins: primary and secondary structure: Difference between revisions
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*'''Primary structure''' | *'''Primary structure''' | ||
:*In this <scene name='60/603296/Primaria/2'>initial view</scene> we can see a short fragment of a polypeptide chain in order to analyze some features of its ''primary structure''. Atoms forming the chain ''backbone'' are disposed in zig-zag, as required by geometry of its bonding orbitals. Side chains of amino acid residues (or R groups) protrude outwards either side of backbone. | |||
*'''Estructura secundaria'''.- Existen dos tipos principales de estructura secundaria presentes en la mayoría de las proteínas: | *'''Estructura secundaria'''.- Existen dos tipos principales de estructura secundaria presentes en la mayoría de las proteínas: | ||
:<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Hélice alfa</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar hidrógenos</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>. | :<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Hélice alfa</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar hidrógenos</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>. |
Revision as of 12:53, 21 March 2016
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