Myoglobin-Physeter-catodon-structure (Spanish): Difference between revisions
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=Mioglobina de cachalote (Physeter catodon): conformación tridimensional= | |||
<StructureSection load='3o89' size=' | <StructureSection load='3o89' size='350' side='right' caption='Mioglobina de cachalote (PDB code [[3o89]])' scene='60/602777/Mioglobina1/1'> | ||
<scene name='60/602777/Mioglobina1/1'>Vista inicial</scene> | <big><scene name='60/602777/Mioglobina1/1'>Vista inicial</scene> | ||
La primera proteína cuya estructura terciaria fue conocida fue la mioglobina (una proteína que transporta oxígeno en el músculo), concretamente la del cachalote. El descubrimiento se debe al investigador John C. Kendrew, que en Laboratorio Cavendish de la Universidad de Cambridge, aplicó con éxito la técnica de difracción de rayos X a cristales de esta proteína, lo que le valió obtener el Premio Nobel de Química en 1962. | La primera proteína cuya estructura terciaria fue conocida fue la mioglobina (una proteína que transporta oxígeno en el músculo), concretamente la del cachalote. El descubrimiento se debe al investigador John C. Kendrew, que en Laboratorio Cavendish de la Universidad de Cambridge, aplicó con éxito la técnica de difracción de rayos X a cristales de esta proteína, lo que le valió obtener el Premio Nobel de Química en 1962. | ||
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La mioglobina es una proteína que transporta oxígeno en el músculo. Consta de una cadena polipeptídica de 153 residuos de aminoácidos y un grupo prostético, denominado <scene name='60/602777/Mioglobina1/4'>grupo hemo</scene>, que posee un <scene name='60/602777/Mioglobina1/5'>ion de hierro</scene> en su parte central. | La mioglobina es una proteína que transporta oxígeno en el músculo. Consta de una cadena polipeptídica de 153 residuos de aminoácidos y un grupo prostético, denominado <scene name='60/602777/Mioglobina1/4'>grupo hemo</scene>, que posee un <scene name='60/602777/Mioglobina1/5'>ion de hierro</scene> en su parte central. | ||
En el modelo de la derecha se visualiza el esqueleto de la cadena polipeptídica junto con el gupo hemo. Veamos ahora la misma estructura en un <scene name='60/602777/Mioglobina2/1'>modelo de bolas y varillas</scene>. Los colores que se observan varían gradualmente desde el extremo amino-terminal al carboxi-terminal. Para facilitar la visualización <scene name='60/602777/Mioglobina2/2'>ocultamos ahora el grupo hemo</scene>. | En el modelo de la derecha se visualiza el esqueleto de la cadena polipeptídica junto con el gupo hemo. Veamos ahora la misma estructura en un <scene name='60/602777/Mioglobina2/1'>modelo de bolas y varillas</scene>. Los colores que se observan varían gradualmente desde el extremo amino-terminal (azul) al carboxi-terminal (verde). Para facilitar la visualización <scene name='60/602777/Mioglobina2/2'>ocultamos ahora el grupo hemo</scene>. | ||
Trataremos ahora de situar en | Trataremos ahora de situar en | ||
<scene name='60/602777/Mioglobina2/3'>la cadena polipeptidica</scene> | <scene name='60/602777/Mioglobina2/3'>la cadena polipeptidica</scene> | ||
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