Protein structure. An introduction (Spanish): Difference between revisions

'''Este es un tutorial básico sobre la estructura de las proteínas. Repasaremos los principales aspectos de la estructura de las proteínas

Un Heptapéptido.  <scene name='77/777022/Proteina3-1/1'>Péptido</scene> formado por 7 residuos de aminoácido y 6 enlaces peptídicos.Vemos un heptapéptido totalmente estirado. Los únicos giros de la cadena son los obligados por la simetría de los enlaces. En este péptido sólo se representan los hidrógenos del extremo amino y los de los NH de los enlaces peptídicos. Puede observarse ya el carácter plano de los enlaces peptídicos, de forma que carbono alfa, C=O, NH y carbono alfa están en el mismo plano

<scene name='77/777022/Proteina3-8/1'>Detalles del enlace peptídico</scene>.  Observamos dos características del enlace. Los átomos en amarillo y los carbonos alfa en lila se encuentran siempre en el mismo plano: carbono alfa, C=O, N-H, carbono alfa. Otra característica del enlace peptídico es la disposición trans de los carbonos alfa y por tanto de las cadenas laterales. Problemas estéricos obligan a esta frecuente disposición de los átomos

<scene name='77/777022/Proteina3-10/1'>Visión de las cadenas laterales </scene> (color verde lima)

<scene name='77/777022/Proteina_d-3/2'>El esqueleto de la cadena</scene> con sus enlaces  

 

<scene name='77/777022/Proteina_d-4/2'>La hélice alfa </scene> una estrategia de plegamiento.La hélice alfa permite que los grupos del enlace peptídico se apareen entre ellos formando puentes de hidrógeno. En <scene name='77/777022/Proteina_d-5/2'>rojo</scene> vemos los puentes de hidrógeno que se forman entre grupos C=O y NH de los enlaces peptídicos   

Puentes de hidrógeno entre cadenas en hélice.En el caso de proteínas fibrosas con hélices más estiradas, como en la <scene name='77/777022/Proteina_d-7/1'>triple hélice del colágeno</scene>, se forman muchos puentes de hidrógeno intercatenarios que contribuyen a la solidez de la estructura. Aquí vemos la trenza de las tres cadenas con colores diferentes. Los hidrógenos y oxígenos que forman puentes de hidrógeno se resaltan con puntos amarillos  

Las cadenas laterales de los residuos de aminoácido</scene> constituyen el otro gran motor de plegamiento de las proteínas. Hay grupos apolares, polares sin carga, ácidos (aniónicos), básicos (catiónicos) que influirán en el plegamiento de una forma u otra, ocultándose del agua, estableciendo interacciones tipo puentes de hidrógeno, iónicas, etc. Todo ello producirá un nuevo nivel de plegamiento, la estructura terciaria

Proteína soluble en agua plegada. <scene name='77/777022/Proteina_d-9/1'> Una proteína globular soluble</scene> completamente plegada muestra un patron de distribución de aminoácidos con los  apolares  en el interior y los polares hacia el exterior  

Si <scene name='77/777022/Proteina_d-9b/1'>cortamos</scene> la proteína por su mitad interior vemos mejor el patrón de polaridad, con apolares (grises) por dentro y polares (lila) por fuera

Visión general de la hélice alfa  .  La  <scene name='77/777022/Protein_e-1/1'>hélice alfa</scene> o alfa-hélix  

es una de las estructuras secundarias más frecuentes presentes en todo tipo de proteínas, sean solubles, de membrana, fibrosas, etc.Es una hélice dextrógira, que se enrolla por tanto en el sentido de las agujas del reloj, se mire por donde se mire.  

Aquí vemos los carbonos alfa en amarillo. Cada vuelta de hélice contiene 3.6 residuos y podemos apreciar que los carbonos alfa por vuelta son entre 3 y 4.. La hélice alfa es la más estable  

 

<scene name='77/777022/Protein_f-4/1'>Visión de las cadenas laterales y del esqueleto</scene> .Las cadenas laterales  

van quedando alternativamente por encima y por debajo del plano formado por el esqueleto de los segmentos de la hoja y los puentes de hidrógeno

hélice del colágeno</scene> .El colágeno es una proteína fibrosa constituida por fibras de una estructura secundaria denominada hélix-3. Es una hélice levógira, que se enrolla en sentido antihorario con tan sólo 3 residuos por vuelta.

<scene name='77/777022/Protein_f-2/2'>Visión del esqueleto de la hélice</scene> La alternancia de enlaces peptídicos y carbonos alfa, conforma una hélice muy estirada. No pueden formarse puentes de hidrógeno entre los grupos de la misma cadena

<scene name='77/777022/Protein_g-6/2'>Formación de puentes de  

<scene name='77/777022/Protein_g-7/1'>Comparación de la hélice alfa y la hélice 3 del colágeno</scene> Se observa el distinto paso de rosca y el distinto sentido de giro

<scene name='77/777022/Protein_h-8/1'>Estructura modular de las cadenas de los anticuerpos</scene> Un caso espectacular de proteína modular son los anticuerpos, heterotetrámero formado por 2 cadenas pesadas y dos ligeras con 4 y 2 dominios cada una, respectivamente.  

<scene name='77/777022/Protein_h-9/1'>Visión de una de las cadenas pesadas con sus 4 dominios</scene>. Resaltamos los dominios con colores distintos   

<scene name='77/777022/Protein_h-11/1'>Dominio globina en esferas</scene>. Se observa la cavidad que genera el plegamiento del dominio para acomodar al grupo hemo (bolitas rojas)

<scene name='77/777022/Protein_i-5/2'>Visión de la misma proteína plegada con su estructura terciaria</scene>  

<scene name='77/777022/Protein_i-6/3'>Ejemplo de hélice anfipática</scene>