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Protein structure. An introduction (Spanish): Difference between revisions

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==Introducción a la estructura de las Proteínas==
=='''Introducción a la estructura de las Proteínas'''==
::'''Gabriel Pons'''<br />
::Profesor del Departamento de Ciencias Fisiológicas. Facultat de Ciències de la Salut <br />
::Universitat de Barcelona. gpons@ub.edu <br />
 
 
<Structure Section  size='600' side='right' caption='Caption for this structure' scene=''>
<Structure Section  size='600' side='right' caption='Caption for this structure' scene=''>
Este es un tutorial básico sobre la estructura de las proteínas. Repasaremos los principales aspectos de la estructura de las proteínas
'''Este es un tutorial básico sobre la estructura de las proteínas. Repasaremos los principales aspectos de la estructura de las proteínas
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== Aspectos generales sobre los aminoácidos de las proteínas ==
<scene name='77/777022/Alanina-1/2'>Aminoácidos típicos de las proteínas</scene>
Todos los aminoácidos poseen  <scene name='77/777022/Alanina-2/1'>un grupo amino</scene> con carga positiva a pH neutro y un <scene name='77/777022/Alanina-3/1'>grupo carboxilo </scene> con carga negativa a pH neutro


== General aspects of protein aminoacids ==
Todos los aminoácidos poseen  <scene name='77/777022/Alanina-4/2'>diferente cadena lateral</scene>.Las cadenas laterales son diferentes dependiendo del tipo de aminoácido, tal como veremos inmediatamente.La cuarta valencia en el carbono alfa está ocupada por hidrógeno . Los aminoácidos de las proteínas son pues alfa-aminoácidos
<scene name='77/777022/Alanina-1/1'>Tipical aminoacids from proteins</scene>
All aminoacids posses a  <scene name='77/777022/Alanina-2/1'>amino group</scene> with positive charge at neutral pH
and a <scene name='77/777022/Alanina-3/1'>carboxyl group </scene> with negative charge at neutral pH


All aminoacids posses <scene name='77/777022/Alanina-4/1'>diferent lateral chain</scene>.Lateral chains are different depending the type of aminoacid as we will see immediately.Fourth valence in alfa carbon is occupied by hydrogen . Aminoacids from proteins are thus alfa-aminoacids
Aquí tenemos un ejemplo de <scene name='77/777022/Alanina-5/1'>aminoácido no alfa </scene> Los grupos carboxilo y amino no están unidos al mismo carbono. Serán por tanto beta o gamma aminoácidos. Este aminoácido por ejemplo es el gamma-aminobutírico
Here is an example of a <scene name='77/777022/Alanina-5/1'>non-alfa aminoacid </scene> Los grupos carboxilo y amino no están unidos al mismo carbono. Serán por tanto beta o gamma aminoácidos. Este aminoácido por ejemplo es el gamma-aminobutírico


Estereoisomería de los aminoácidos  . Ejemplo de la D<scene name='77/777022/Alanina-6/1'>D y L-alanina</scene> Salvo para el aminoácido glicina, cuya cadena lateral es un hidrógeno, todos los demás aminoácidos poseen isomería óptica ya que el carbono alfa es asimétrico. Tenemos pues aminoácidos D y aminoácidos L. Los aminoácidos que forman parte de las proteínas pertenecen todos a la serie L.
Estereoisomería de los aminoácidos  . Ejemplo de la <scene name='77/777022/Alanina-6/2'>D y L-alanina</scene> Salvo para el aminoácido glicina, cuya cadena lateral es un hidrógeno, todos los demás aminoácidos poseen isomería óptica ya que el carbono alfa es asimétrico. Tenemos pues aminoácidos D y aminoácidos L. Los aminoácidos que forman parte de las proteínas pertenecen todos a la serie L.


Aminoácidos con cadena lateral <scene name='77/777022/Alanina-7/1'>hidrofóbica</scene> . Lo que diferencia a un aminoácido de otro es la naturaleza química de su cadena lateral. Básicamente podemos clasificarlos en aminoácidos con cadenas laterales hidrofóbicas, bien alifáticas o aromáticas y aminoácidos con cadenas laterales polares, sin carga o con carga postiva o negativa a pH neutro.Una representación de algunos cadenas laterales alifáticas: Alanina, Valina e Isoleucina o aromáticas: Fenilalanina y Triptófano
Aminoácidos con cadena lateral <scene name='77/777022/Alanina-7/1'>hidrofóbica</scene> . Lo que diferencia a un aminoácido de otro es la naturaleza química de su cadena lateral. Básicamente podemos clasificarlos en aminoácidos con cadenas laterales hidrofóbicas, bien alifáticas o aromáticas y aminoácidos con cadenas laterales polares, sin carga o con carga postiva o negativa a pH neutro.Una representación de algunos cadenas laterales alifáticas: Alanina, Valina e Isoleucina o aromáticas: Fenilalanina y Triptófano
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Aminoácidos con <scene name='77/777022/Alanina-8/1'>cadena lateral polar</scene> a) sin carga Treonina (OH) y Glutamina (CO-NH2); b)con carga negativa, Glutamato, y Lisina, con carga positiva
Aminoácidos con <scene name='77/777022/Alanina-8/1'>cadena lateral polar</scene> a) sin carga Treonina (OH) y Glutamina (CO-NH2); b)con carga negativa, Glutamato, y Lisina, con carga positiva


== Aminoacids from proteins ==
== Aminoácidos de las proteínas ==
Cisteína, Cys, C<scene name='77/777022/Pagina-2-1/1'>La Cisteina </scene>  es, junto a la metionina el único aminoácido que contiene azufre en las proteínas. Contiene un grupo sulfidrilo SH, que puede experimentar oxidorreducción reversible entre la forma oxidada S- y la forma reducida. Cuando dos cisteinas están próximas en las proteínas, puede formarse entre ellas un puente disulfuro S-S, siempre que las condiciones físico-químicas y de destino intracelular de la proteína sean favorables
 
<scene name='77/777022/Protein_2-2/1'>Glicina, Gly, G</scene>  . La glicina es un aminoácido muy abundante en las proteínas, entre otras cosas debido a su pequeño tamaño. Su cadena lateral es tan simple y tan pequeña, un hidrógeno (resaltado en color verde), que cabe en muchos espacios en el plegamiento de las proteínas donde no cabrían los otros aminoácidos con cadenas laterales más grandes
 
<scene name='77/777022/Protein_2-3/2'>Isoleucina, Ile, I.</scene>  La isoleucina es un típico aminoácido con cadena lateral apolar hidrófóbica, abundantes en las proteínas ya que su carácter apolar fuerza el plegamiento en un medio acuoso. Estas cadenas tienden a ocultarse del agua dirigiéndose al interior de la proteína. Otra característica de la isoleucina es que posee un carbono asimétrico adicional (verde)
 
<scene name='77/777022/Protein_2-4/1'>Fenilalanina, Phe, F</scene>.  La Fenilalanina es otro aminoácido con cadena lateral apolar. En este caso se trata de un anillo aromático plano hidrocarbonado apolar. Este anillo es una estructura que presenta resonancia con enlaces intermedios entre simples y dobles
 
<scene name='77/777022/Protein_2-5/2'>Histidina, His, H.</scene>  La Histidina es un aminoácido importante en las proteínas por varias razones. El grupo NH del anillo de imidazol (heterociclo de 5 átomos) es una base debil con un pK de 6.5. Significa que es el único grupo con posibilidad tamponante al pH fisiológico. Al mismo tiempo puede funcionar en catálisis como donador/aceptor de protones.
 
<scene name='77/777022/Protein_2-6/2'>Treonina, Thr, T.</scene>  La Treonina es un aminoácido con cadena lateral polar sin carga. Posee un grupo OH que le confiere propiedades interesantes. En primer lugar puede actuar como nucleófilo (grupo rico en electrones, por el oxígeno) en catálisis y además es una diana de fosforilación por parte de las serin/treonin quinasas que fosforilan el OH de la treonina. Esto introduce cargas negativas que alteran la conformación de la proteína y su funcionamiento. La treonina también posee un carbono asimétrico extra, marcado en verde, por lo que existen 4 estereoisómeros de treonina, dos de la serie L y dos de la serie D
 
<scene name='77/777022/Protein_2-7/2'>Glutámico, Glu, E</scene> .  El glutámico, o también ácido glutámico, posee una cadena lateral con grupo carboxilo COOH, adicional (en verde claro). Este grupo tiene carácter de ácido debil (pK 4.4) por lo que esta ionizado con carga negativa a pH fisiológico. Es un aminoácido clave en interacciones iónicas entre cadenas de aminoácidos o con iones, por ejemplo la camodulina. Veremos como las cadenas laterales de glutámico y aspártico con carga negativa fijan el calcio (lila) a la molécula de calmodulina
 
<scene name='77/777022/Protein_2-8/2'>Lisina, Lys, K .</scene>  La lisina es un aminoácido con una cadena lateral que posee un grupo amino adicional. Este grupo tiene carácter de base débil (pK 10) por lo que se encuentra protonado y con carga positiva a pH fisiológico (resaltado en verde claro). También es muy importante en interacciones iónicas entre cadenas laterales o con iones de carga opuesta
 
Cisteína, Cys, C, <scene name='77/777022/Pagina-2-1/2'>La Cisteina </scene>  es, junto a la metionina el único aminoácido que contiene azufre en las proteínas. Contiene un grupo sulfidrilo SH, que puede experimentar oxidorreducción reversible entre la forma oxidada S- y la forma reducida. Cuando dos cisteinas están próximas en las proteínas, puede formarse entre ellas un puente disulfuro S-S, siempre que las condiciones físico-químicas y de destino intracelular de la proteína sean favorables


Cisteinas próximas .  Aquí vemos <scene name='77/777022/Pagina-2-2/1'>dos cisteínas próximas</scene>  de forma que puede producirse una oxidación de los grupos SH con pérdida de dos hidrógenos y formación de un puente disulfuro
Cisteinas próximas .  Aquí vemos <scene name='77/777022/Pagina-2-2/1'>dos cisteínas próximas</scene>  de forma que puede producirse una oxidación de los grupos SH con pérdida de dos hidrógenos y formación de un puente disulfuro


Formación del puente disulfuro . . Al formarse <scene name='77/777022/Pagina-2-3/1'>el puente disulfuro</scene>, se eliminan dos hidrógenos
Formación del puente disulfuro . . Al formarse <scene name='77/777022/Pagina-2-3/2'>el puente disulfuro</scene>, se eliminan dos hidrógenos


== Péptidos y enlace peptídico ==
== Péptidos y enlace peptídico ==


Un Heptapéptido.  <scene name='77/777022/Proteina3-1/1'>Péptido</scene>formado por 7 residuos de aminoácido y 6 enlaces peptídicos.Vemos un heptapéptido totalmente estirado. Los únicos giros de la cadena son los obligados por la simetría de los enlaces. En este péptido sólo se representan los hidrógenos del extremo amino y los de los NH de los enlaces peptídicos. Puede observarse ya el carácter plano de los enlaces peptídicos, de forma que carbono alfa, C=O, NH y carbono alfa están en el mismo plano
Un Heptapéptido.  <scene name='77/777022/Proteina3-1/1'>Péptido</scene> formado por 7 residuos de aminoácido y 6 enlaces peptídicos.Vemos un heptapéptido totalmente estirado. Los únicos giros de la cadena son los obligados por la simetría de los enlaces. En este péptido sólo se representan los hidrógenos del extremo amino y los de los NH de los enlaces peptídicos. Puede observarse ya el carácter plano de los enlaces peptídicos, de forma que carbono alfa, C=O, NH y carbono alfa están en el mismo plano


<scene name='77/777022/Proteina3-2/1'>Extremos amino y carboxi  </scene>
<scene name='77/777022/Proteina3-2/1'>Extremos amino y carboxi  </scene>
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Ahora hacemos <scene name='77/777022/Proteina3-7/1'>Zoom sobre un enlace peptídico</scene>
Ahora hacemos <scene name='77/777022/Proteina3-7/1'>Zoom sobre un enlace peptídico</scene>


<scene name='77/777022/Proteina3-8/1'>Detalles del enlace peptídico</scene>.  Observamos dos características del enlace. Los átomos en amarillo se encuentran siempre en el mismo plano: carbono alfa, C=O, NH, carbono alfa. Otra característica es la disposición trans de los carbonos alfa y por tanto de las cadenas laterales. Problemas estéricos obligan a esta disposición casi siempre de los átomos
<scene name='77/777022/Proteina3-8/1'>Detalles del enlace peptídico</scene>.  Observamos dos características del enlace. Los átomos en amarillo y los carbonos alfa en lila se encuentran siempre en el mismo plano: carbono alfa, C=O, N-H, carbono alfa. Otra característica del enlace peptídico es la disposición trans de los carbonos alfa y por tanto de las cadenas laterales. Problemas estéricos obligan a esta frecuente disposición de los átomos


Nos alejamos <scene name='77/777022/Proteina3-9/1'>Disminuir zoom</scene>
Nos alejamos <scene name='77/777022/Proteina3-9/1'>Disminuir zoom</scene>


<scene name='77/777022/Proteina3-10/1'>Visión de las cadenas laterales </scene>
<scene name='77/777022/Proteina3-10/1'>Visión de las cadenas laterales </scene> (color verde lima)




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Aquí observamos en rojo las <scene name='77/777022/Proteina_d-2/1'>cadenas laterales de los aminoácidos</scene>
Aquí observamos en rojo las <scene name='77/777022/Proteina_d-2/1'>cadenas laterales de los aminoácidos</scene>


<scene name='77/777022/Proteina_d-3/1'>El esqueleto de la cadena</scene>con sus enlaces  
<scene name='77/777022/Proteina_d-3/2'>El esqueleto de la cadena</scene> con sus enlaces  
peptídicos que contienen múltiples grupos C=O y NH  capaces de formar puentes de hidrógeno.   
peptídicos que contienen múltiples grupos C=O y NH  capaces de formar puentes de hidrógeno.   
A medida que las cadenas se sintetizan en los ribosomas se van plegando y en cuestión de  
A medida que las cadenas se sintetizan en los ribosomas se van plegando y en cuestión de  
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es solucionar el tema de los grupos polares del enlace peptídico
es solucionar el tema de los grupos polares del enlace peptídico


<scene name='77/777022/Proteina_d-4/1'>La hélice</scene> una estrategia de
Primera estrategia: la hélice alfa
plegamiento.  Las hélices permiten que los grupos del enlace peptídico se
apareen entre ellos formando puentes de hidrógeno


En <scene name='77/777022/Proteina_d-5/1'>amarillo</scene>vemos los puentes de  
<scene name='77/777022/Proteina_d-4/2'>La hélice alfa </scene> una estrategia de plegamiento.La hélice alfa permite que los grupos del enlace peptídico se apareen entre ellos formando puentes de hidrógeno. En <scene name='77/777022/Proteina_d-5/2'>rojo</scene> vemos los puentes de hidrógeno que se forman entre grupos C=O y NH de los enlaces peptídicos   
hidrógeno que se forman entre grupos C=O y NH de los enlaces peptídicos   


La estrategia de la <scene name='77/777022/Proteina_d-6/1'>hoja plegada ß</scene>.  
La estrategia de la <scene name='77/777022/Proteina_d-6/1'>hoja plegada ß</scene>.Otra opción es formar puentes de hidrógeno entre dos partes de una cadena o dos cadenas
Otra opción es formar puentes de hidrógeno entre dos partes de una cadena o dos cadenas


Puentes de hidrógeno entre cadenas en hélice . En el caso de proteínas  
Puentes de hidrógeno entre cadenas en hélice.En el caso de proteínas fibrosas con hélices más estiradas, como en la <scene name='77/777022/Proteina_d-7/1'>triple hélice del colágeno</scene>, se forman muchos puentes de hidrógeno intercatenarios que contribuyen a la solidez de la estructura. Aquí vemos la trenza de las tres cadenas con colores diferentes. Los hidrógenos y oxígenos que forman puentes de hidrógeno se resaltan con puntos amarillos  
fibrosas con hélices más estiradas, como en la <scene name='77/777022/Proteina_d-7/1'>triple  
hélice del colágeno</scene>, se forman muchos puentes de hidrógeno intercatenarios  
que contribuyen a la solidez de la estructura. Aquí vemos la trenza de las tres  
cadenas con colores diferentes. Los hidrógenos y oxígenos que forman puentes de  
hidrógeno se resaltan con puntos amarillos  


Influencia de las cadenas laterales en el plegamiento.  <scene name='77/777022/Proteina_d-8/1'>
Influencia de las cadenas laterales en el plegamiento.  <scene name='77/777022/Proteina_d-8/1'>
Las cadenas laterales de los residuos de aminoácido</scene>   constituyen el  
Las cadenas laterales de los residuos de aminoácido</scene> constituyen el otro gran motor de plegamiento de las proteínas. Hay grupos apolares, polares sin carga, ácidos (aniónicos), básicos (catiónicos) que influirán en el plegamiento de una forma u otra, ocultándose del agua, estableciendo interacciones tipo puentes de hidrógeno, iónicas, etc. Todo ello producirá un nuevo nivel de plegamiento, la estructura terciaria
otro gran motor de plegamiento de las proteínas. Hay grupos apolares, polares  
sin carga, ácidos (aniónicos), básicos (catiónicos) que influirán en el plegamiento de una forma u otra, ocultándose del agua, estableciendo interacciones tipo puentes de hidrógeno, iónicas, etc. Todo ello producirá  
un nuevo nivel de plegamiento, la estructura terciaria
 
Proteína soluble en agua plegada.  <scene name='77/777022/Proteina_d-9/1'>Una proteína
globular soluble</scene>completamente plegada muestra un patron de distribución de aminoácidos con
los  apolares  en el interior y los polares hacia el exterior


Proteína soluble en agua plegada. <scene name='77/777022/Proteina_d-9/1'> Una proteína globular soluble</scene> completamente plegada muestra un patron de distribución de aminoácidos con los  apolares  en el interior y los polares hacia el exterior


 
Si <scene name='77/777022/Proteina_d-9b/1'>cortamos</scene> la proteína por su mitad interior vemos mejor el patrón de polaridad, con apolares (grises) por dentro y polares (lila) por fuera
This is a sample scene created with SAT to <scene name="/12/3456/Sample/1">color</scene> by Group, and another to make <scene name="/12/3456/Sample/2">a transparent representation</scene> of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.


== Estructuras secundarias ==
== Estructuras secundarias ==
==  Hélice alfa ==
==  Hélice alfa ==
Visión general de la hélice alfa  .  La  <scene name='77/777022/Protein_e-1/1'>hélice alfa</scene>o alfa-hélix  
Visión general de la hélice alfa  .  La  <scene name='77/777022/Protein_e-1/1'>hélice alfa</scene> o alfa-hélix  
es una de las estructuras secundarias más frecuentes presentes en
es una de las estructuras secundarias más frecuentes presentes en todo tipo de proteínas, sean solubles, de membrana, fibrosas, etc.Es una hélice dextrógira, que se enrolla por tanto en el sentido de las agujas del reloj, se mire por donde se mire.  
todo tipo de proteínas, sean solubles, de membrana, fibrosas, etc.  
Es una hélice dextrógira, que se enrolla por tanto en el sentido de  
las agujas del reloj, se mire por donde se mire.  


<scene name='77/777022/Protein_e-2/2'>Alfa-Hélix con los carbonos alfa </scene>   
<scene name='77/777022/Protein_e-2/2'>Alfa-Hélix con los carbonos alfa </scene>   
Aquí vemos los carbonos alfa en amarillo y podemos apreciar los residuos
Aquí vemos los carbonos alfa en amarillo. Cada vuelta de hélice contiene 3.6 residuos y podemos apreciar que los carbonos alfa por vuelta son entre 3 y 4.. La hélice alfa es la más estable  
que hay por vuelta (3.6). Existen otras hélices posibles en las proteínas,
hélice pi, 3/10. Alguna se encuentra muy raramente en las proteínas.
Otras, como la hélice pi, no se ha encontrado. La hélice alfa es la más estable  
y la más abundante.  
y la más abundante.  


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(de ahí su gran estabilidad, entre otras razones). El interior de la hélice
(de ahí su gran estabilidad, entre otras razones). El interior de la hélice
está ocupado por los átomos del esqueleto.  
está ocupado por los átomos del esqueleto.  
Existen otras hélices posibles en las proteínas,
Por ejemplo la <scene name='77/777022/Proteina_e-12/2'>hélice 3/10</scene>
Esta hélice es poco frecuente en las proteínas y los segmentos hallados no van más allá de 7-15 residuos seguidos. Es una hélice también dextrógira pero más estirada que la alfa. Se le llama 3/10 porque contiene 3 residuos por vuelta y porque el puente de hidrógeno se forma entre un N-H y un C=O separados por 10 átomos en la cadena
<scene name='77/777022/Protein_e-13/1'>Comnparación entre hélice alfa y hélice 3/10.</scene> Observamos como la helice 3/10 es más estrecha y tiene 3 residuos por vuelta
<scene name='77/777022/Protein_e-14/1'>Helice pi</scene>. Vemos un pequeño segmento de hélice pi (amarillo) en medio de una hélice alfa. Se observa que es más ancha y abombada


== Hoja Plegada beta ==
== Hoja Plegada beta ==
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de la estructura de la hoja
de la estructura de la hoja


<scene name='77/777022/Protein_f-4/1'>Visión de las cadenas  
En cambio un <scene name='77/777022/Protein_f-3c/1'>segmento de hoja paralela</scene> presenta puentes de hidrógeno peor alineados como puede observarse
laterales y del esqueleto</scene> .Las cadenas laterales  
 
van quedando alternativamente por encima y por debajo del  
<scene name='77/777022/Protein_f-4/1'>Visión de las cadenas laterales y del esqueleto</scene> .Las cadenas laterales  
plano formado por el esqueleto de los segmentos de la hoja y los  
van quedando alternativamente por encima y por debajo del plano formado por el esqueleto de los segmentos de la hoja y los puentes de hidrógeno
puentes de hidrógeno


<scene name='77/777022/Protein_f-5/1'>Visión de la hoja plegada  
<scene name='77/777022/Protein_f-5/1'>Visión de la hoja plegada  
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== Estructura del colágeno. Hélix 3 levógira ==
== Estructura del colágeno. Hélix 3 levógira ==
<scene name='77/777022/Protein_f-1/2'>Una cadena de la triple  
<scene name='77/777022/Protein_f-1/2'>Una cadena de la triple  
hélice del colágeno</scene> . Se resaltan dos
hélice del colágeno</scene> .El colágeno es una proteína fibrosa constituida por fibras de una estructura secundaria denominada hélix-3. Es una hélice levógira, que se enrolla en sentido antihorario con tan sólo 3 residuos por vuelta.
vueltas con colores distintos    El colágeno es una proteína  
fibrosa constituida por fibras de una estructura secundaria denominada  
hélix-3. Es una hélice levógira, que se enrolla en sentido antihorario
con tan sólo 3 residuos por vuelta.


<scene name='77/777022/Protein_f-2/2'>Visión del esqueleto de  
<scene name='77/777022/Protein_f-2/2'>Visión del esqueleto de la hélice</scene> La alternancia de enlaces peptídicos y carbonos alfa, conforma una hélice muy estirada. No pueden formarse puentes de hidrógeno entre los grupos de la misma cadena
la hélice</scene>     La alternancia de enlaces peptídicos y  
carbonos alfa, conforma una hélice muy estirada. No pueden formarse
puentes de hidrógeno entre los grupos de la misma cadena


<scene name='77/777022/Protein_f-3/2'>Visión del trazo de la hélice  
<scene name='77/777022/Protein_f-3/2'>Visión del trazo de la hélice  
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trenzas de tropocolágeno </scene>  
trenzas de tropocolágeno </scene>  


<scene name='77/777022/Protein_g-6/1'>Formación de puentes de  
<scene name='77/777022/Protein_g-6/2'>Formación de puentes de  
hidrógeno entre cadenas vecinas</scene>
hidrógeno entre cadenas vecinas</scene>
Este detalle muestra cómo se forman puentes de hidrógeno
Este detalle muestra cómo se forman puentes de hidrógeno
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le confiere tremenda resistencia mecánica.
le confiere tremenda resistencia mecánica.


<scene name='77/777022/Protein_g-7/1'>Comparación de la hélice alfa
<scene name='77/777022/Protein_g-7/1'>Comparación de la hélice alfa y la hélice 3 del colágeno</scene> Se observa el distinto paso de rosca y el distinto sentido de giro
y la hélice 3 del colágeno</scene> Se observa el distinto paso  
de rosca y el distinto sentido de giro


== Estructuras supersecundarias y dominios de plegamiento ==
== Estructuras supersecundarias y dominios de plegamiento ==
'''Estructuras supersecundarias'''


En las proteínas se producen con frecuencia patrones de combinación de diversas
En las proteínas se producen con frecuencia patrones de combinación de diversas
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El segmento que conecta ambas hojas se constituye en forma de hélice alfa
El segmento que conecta ambas hojas se constituye en forma de hélice alfa


<scene name='77/777022/Protein_h-2/1'>Conjunto de hojas antiparalelas, la llave Griega  </scene> 
Generalmente las hojas plegadas tienden a asociarse en motivos
que se repiten en proteínas distintas. Es decir las proteínas no
han evolucionado cada una por su cuenta sino que lo han hecho a partir
de un conjunto de motivos estructurales que se van repitiendo, en
las proteínas, sean superestructuras o los dominios , como
los que hemos visto con la calmodulina.
<scene name='77/777022/Protein_h-3/1'>Detalle de la llave griega</scene> 
<scene name='77/777022/Protein_h-4/1'>El barril ß</scene>   
El barril ß, que constituye el núcleo de la proteína que
vemos, la aldolasa, se encuentra en muchas enzimas y está
formado por hojas plegadas paralelas interconectadas a través
de hélices alfa.
'''Dominios'''
Dominio es un segmento de la cadena capaz de plegarse de forma autónoma
independiente del resto de la proteína. Los dominios son también unidades
de función. Frecuentemente, los diferentes dominios de una proteína se
hallan asociados a funciones distintas. Las proteínas pueden contener
un único dominio o muchos dominios (a veces docenas de ellos). No existe
una distinción estructural fundamental entre dominio y subunidad.
Existen muchos ejemplos en los que distintas funciones son llevadas
a cabo por cadenas distintas en una especie o por varios dominios
en una misma cadena en otra. Esto refleja diferencias en la organización
del genoma, simplemente
<scene name='77/777022/Protein_h-5/1'>Visión tridimensional de una proteína con dos dominios. La calmodulina</scene>
Del conjunto de estructura secundarias que forman parte de una cadena
se va generando el plegamiento tridimensional global de la cadena,
la estructura terciaria. Como subelementos de esta estructura secundaria
aparecen las estructuras supersecundarias y los dominios de plegamiento.
La proteína que vemos es la calmodulina, en la que se aprecian con claridad
dos dominios de plegamiento en los extremos de la proteína
<scene name='77/777022/Protein_h-6/1'>Visión en colores de los dos dominios</scene>. Un dominio se ha coloreado en rojo y el otro en azul 
<scene name='77/777022/Protein_h-7/1'>La calmodulina, con sus dos dominios fijadores de calcio.</scene>
Los dos dominios de la calmodulina tiene como función fijar iones
de calcio que vemos en la visualización . Estos dominios se denominan manos EF.
Las secuencias de aminoácidos que originan estas manos de calcio se encuentran
en otras proteínas fijadoras de calcio. Si buscamos homologías con el banco
de datos humanos se encuentran muchas proteínas con esta secuencia, todas
ellas fijadoras de calcio
<scene name='77/777022/Protein_h-8/1'>Estructura modular de las cadenas de los anticuerpos</scene> Un caso espectacular de proteína modular son los anticuerpos, heterotetrámero formado por 2 cadenas pesadas y dos ligeras con 4 y 2 dominios cada una, respectivamente.
<scene name='77/777022/Protein_h-9/1'>Visión de una de las cadenas pesadas con sus 4 dominios</scene>. Resaltamos los dominios con colores distintos 
Aquí vemos un <scene name='77/777022/Protein_h-12/1'>dominio de inmunoglobulinas</scene> típico. Contine dos capas de hojas beta antiparalelas unidas por un puente disulfuro. Este dominio esta contenido en más de 600 proteínas distintas de nuestro genoma. Se trata del dominio más promiscuo de nuestro genoma. Lo contienen anticuerpos, proteínas de adhesión, receptores de factores de crecimiento, etc
<scene name='77/777022/Protein_h-10/1'>El dominio globina de hélices alfa de las globinas </scene>
Este dominio o plegamiento de globina se encuentra en un grupo de proteínas
relacionadas, mioglobina hemoglobina, en proteínas captadoras de luz
de las algas, las ficocianinas. Es un dominio formado por 8 hélices
conectadas por pequeños loops. Las hélices forman un bolsillo donde
se coloca el grupo hemo en las hemoglobinas y en la mioglobina .
En este caso, el dominio ocupa toda la subunidad
<scene name='77/777022/Protein_h-11/1'>Dominio globina en esferas</scene>. Se observa la cavidad que genera el plegamiento del dominio para acomodar al grupo hemo (bolitas rojas)
== Estructura terciaria ==
<scene name='77/777022/Protein_i-1/2'>La cadena de la mioglobina</scene>
se muestra únicamente con la estructura secundaria en hélice alfa
pero sin plegar.
En estas condiciones la proteína no es estable
<scene name='77/777022/Protein_i-2/1'>Adición del grupo hemo.</scene>
Vemos el grupo hemo en modelo de esferas.
En estas condiciones sin plegamiento de estructurac terciaria, el grupo hemo
funcionaria con excesiva afinidad por el gas tóxico CO y por supuesto
no tiene afinidad por la proteína
<scene name='77/777022/Protein_i-3/1'>Vista de la cadena desplegada en esferas</scene>
Los residuos se han coloreado segun su polaridad. Grises
los apolares y violeta los polares. Esta cadena tal como
la vemos no es estable. Existen demasiados grupos apolares
enfrentados al medio acuoso. Por otra parte, el grupo hemo muy hidrofóbico queda
expuesto al medio acuoso. La proteína debe plegarse (estructura terciaria)
y así ocultar los grupos hidrofóbicos del ambiente acuoso.
En otros casos la situación es completamente diferente: una proteína que atraviesa
la membrana posee sus grupos hidrofóbicos hacia afuera.
<scene name='77/777022/Protein_i-5/2'>Visión de la misma proteína plegada con su estructura terciaria</scene>
El plegamiento ofrece una forma estable: hidrófobos hacia dentro, sin agua. Polares hacia fuera, en contacto con el agua. también se ha formado el bolsillo hidrófobo donde se inserta el grupo hemo
Al cortar la proteína por en medio s eobserva el patrón de polaridad típico
de una proteíona globular, con aminoacidos polares por fuera y apolares en el
interior
<scene name='77/777022/Protein_i-6/3'>Ejemplo de hélice anfipática</scene>
Es típica de las partes externas de las proteínas solubles. la mitad interna es apolar y la otra, en contacto con el agua es polar
<scene name='77/777022/Protein_i-7/1'>Visión de una proteína integral de membrana</scene>
La proteína está coloreada según su polaridad. Aquí el patrón es distinto,
con apolares en el interior de la membrana y en contacto con los lípidos
de la membrana (en amarillo). Los residuos polares se encuentran
en los extremos que contactan con los medios acuosos intracelular y extracelular
<scene name='77/777022/Protein_i-8/1'>Interacciones iónicas entre cargas opuestas</scene>
Otro tipo de interacciones importantes que contribuyen a
estabilizar la estructura terciaria son las interacciones
entre cargas positivas (azul) y cargas negativas (rojo)
de las que resaltamos algunas con punteado amarillo


<scene name='77/777022/Protein_i-9/1'>Puentes disulfuro</scene> 
Los puentes disulfuro son los únicos enlaces covalentes que
estabilizan el plegamiento entre partes de una cadena. Aquí vemos en 
rojo las cisteínas próximas que forman varios puentes disulfuro tanto en una misma
cadena como entre cadenas
== References ==
</StructureSection>
</StructureSection>
== References ==
 
<references/>
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Gabriel Pons
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