Lysozyme (hebrew): Difference between revisions

← Older edit

Proteopedia Page Contributors and Editors (what is this?)Proteopedia Page Contributors and Editors (what is this?)

Orly Eliyahu, Shira Politzer, Joel L. Sussman

@@ Line 1: / Line 1: @@
 ==<center>'''ליזוזים'''</center>==
-<StructureSection load='1hew' size='350' side='left' scene='78/786672/Opening/2' caption='Glycosylated hen egg white lysozyme (PDB code [[1hew]])'>
+<StructureSection load='1hew' size='350' side='left' scene='78/786672/Opening/9' caption='Glycosylated hen egg white lysozyme (PDB code [[1hew]])'>
 ==<center>היכרות עם הליזוזים</center>==
@@ Line 54: / Line 54: @@
 ==<center>מבנה הליזוזים ותפקידו</center>==
 <p dir='rtl'>
-אנזים הליזוזים ממקור ביצי העופות נקרא ליזוזים C(זהו האנזים המוצג בערך) והוא אנזים קטן יחסית, שמורכב משרשרת אחת , אשר מונה 129 <scene name='78/786672/1hew_amino_acid/3'>חומצות אמינו</scene>. הליזוזים, כמו כל חלבון, בנוי מקצות <scene name='54/547082/C--n_rainbow/3'>C ו-N</scene> טרמינליים. ניתן להבחין בקצוות אלו בעזרת השינויים בצבעים לאורך החלבון. מצבע אדום בקצה C  טרמינלי ,דרך צבעי הקשת ועד צבע כחול בקצה ה-N טרמינלי. המבנה <scene name='54/547082/Secondary/2'>השניוני</scene> של הליזוזים מורכב מחמישה אזורים של <scene name='54/547082/Alpha/3'>סלילי אלפא</scene> ( בוורוד) וחמישה אזורים המרכיבים את <scene name='54/547082/Sheet/1'>מישורי בטא</scene> (בכחול).  שאר השרשרת  כוללת פניות וסלילים אקראיים הנראים בסגול בהיר. המבנים השניוניים האלו תורמים למבנה המרחבי של האנזים כולו. מבנה מרחבי זה מאפשר את הקישור [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A1%D7%95%D7%91%D7%A1%D7%98%D7%A8%D7%98 לסובסטרט].
+אנזים הליזוזים ממקור ביצי העופות נקרא ליזוזים C (זהו האנזים המוצג בערך). אנזים זה הוא אנזים קטן יחסית ומורכב משרשרת אחת , אשר מונה 129 <scene name='78/786672/1hew_amino_acid/3'>חומצות אמינו</scene>. הליזוזים, כמו כל חלבון, בנוי מקצות <scene name='78/786672/N_to_c/1'>C ו N</scene> . ניתן להבחין בקצוות אלו בעזרת השינויים בצבעים לאורך החלבון. מצבע אדום בקצה C  טרמינלי ,דרך צבעי הקשת ועד צבע כחול בקצה ה-N טרמינלי. המבנה <scene name='78/786672/Secondery/2'>השניוני</scene> של הליזוזים מורכב מחמישה אזורים של <scene name='78/786672/Helix/1'>אלפא</scene> ( בוורוד) וחמישה אזורים המרכיבים את <scene name='78/786672/Beta/1'>מישורי בטא</scene> (בכחול).  שאר השרשרת  כוללת פניות וסלילים אקראיים הנראים באפור. המבנים השניוניים האלו תורמים למבנה המרחבי של האנזים כולו. מבנה מרחבי זה מאפשר את הקישור [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A1%D7%95%D7%91%D7%A1%D7%98%D7%A8%D7%98 לסובסטרט].
 </p>
 <p dir='rtl'>
-אופיים של שיירי החומצות האמינו בחלבון קובע את רמת ההידרופוביות או ההידרופיליות של אזורים שונים בליזוזים. קיפולו של החלבון מושפע ממיקומם של אזורים אלו וקובע את המבנה השלישוני. <scene name='54/547082/Hydrophobic-polar/2'>בתצוגת הליזוזים הבאה</scene> האזורים ההידרופוביים מופיעים באפור ואילו האזורים ההידרופיליים בסגול. ניתן להבחין בכך שאזורים עם שיירים הידרופוביים נוטים להיות ממוקמים בתוך ליבת המולקולה ואילו אזורים עם שיירים הידרופיליים פונים בעיקר לצד החיצוני של המולקולה, השוהה בסביבה מימית הידרופילית.
+אופיים של שיירי החומצות האמינו בחלבון קובע את רמת [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA הידרופוביות] או [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%99%D7%9C%D7%99%D7%95%D7%AA ההידרופיליות] של אזורים שונים בליזוזים. קיפולו של החלבון מושפע ממיקומם של אזורים אלו וקובע את המבנה השלישוני. <scene name='54/547082/Hydrophobic-polar/2'>בתצוגת הליזוזים הבאה</scene> האזורים ההידרופוביים מופיעים באפור ואילו האזורים ההידרופיליים בסגול. ניתן להבחין בכך שאזורים עם שיירים הידרופוביים נוטים להיות ממוקמים בתוך ליבת המולקולה ואילו אזורים עם שיירים הידרופיליים פונים בעיקר לצד החיצוני של המולקולה, השוהה בסביבה מימית הידרופילית.
 </p>
 <p dir='rtl'>
-<scene name='54/547082/H_bonds/2'>קשרי המימן</scene> הינם קשרים חיוניים לייצובו של כל חלבון. במודל המוצג ניתן להבחין בקשרים אלו, המודגשים בצבע כתום, ותורמים לייצוב המבנה המרחבי (התלת ממדי) של אנזים הליזוזים. קשרים נוספים שניתן לזהות בחלבון הליזוזים הם קשרים דיסולפידים (קשרי גופרית) בין כל שתי חומצות אמיניות ציסטאין. בליזוזים קיימים ארבעה <scene name='78/786672/Ss_bonds/2'>קשרים דיסולפידים</scene> המודגשים בצבע צהוב. גם אלו נועדו לייצוב במבנה המרחבי של המולקולה וממוקמים בין: Cys 6 ל- Cys 127, בין Cys 30 ל- Cys 115, בין Cys 64 ל- Cys 80 ובין Cys 76 ל-Cys 94. חשיבותם של קשרים אלו למבנה המרחבי ולתפקוד המולקולה באה לידי ביטוי בשימור הקשרים בכל מולקולות הליזוזים בקבוצות אורגניזמים שונות.
+<scene name='78/786672/H_bond/2'>קשרי המימן</scene> הינם קשרים חיוניים לייצובו של כל חלבון. במודל המוצג ניתן להבחין בקשרים אלו, המודגשים בצבע שחור, ותורמים לייצוב המבנה המרחבי (התלת ממדי) של אנזים הליזוזים. קשרים נוספים שניתן לזהות בחלבון הליזוזים הם קשרים דיסולפידים (קשרי גופרית) בין כל שתי חומצות אמיניות ציסטאין. בליזוזים קיימים ארבעה <scene name='78/786672/Ss_bonds/6'>קשרים דיסולפידים</scene> המודגשים בצבע צהוב (העיגולים השחורים מייצגים את אטום הגופרית בציסטאין). גם קשרים אלו נועדו לייצוב במבנה המרחבי של המולקולה וממוקמים בין: Cys 6 ל- Cys 127, בין Cys 30 ל- Cys 115, בין Cys 64 ל- Cys 80 ובין Cys 76 ל-Cys 94. חשיבותם של קשרים אלו למבנה המרחבי ולתפקוד המולקולה באה לידי ביטוי בשימור הקשרים בכל מולקולות הליזוזים בקבוצות אורגניזמים שונות.
 </p>
 <p dir='rtl'>
-שימור אזוריים במולקולה, לאורך האבולוציה מעיד, כאמור, על חשיבותם '''למבנה המרחבי ולפעילות אנזים הליזוזים'''. אזורים אלו כוללים בין היתר, את הקשרים הדיסולפידים וכן את החומצות האמיניות אשר ממוקמות באתר הפעיל (ראה בהמשך) של הליזוזים. <scene name='78/786672/Evolutionary/3'>בסצנה הבאה</scene> ניתן להבחין באזורים השמורים יותר לעומת השמורים פחות על פי סקלת צבעים הנעה מצבע התכלת לצבע הסגול.
+שימור אזוריים במולקולה, לאורך האבולוציה מעיד, כאמור, על חשיבותם '''למבנה המרחבי ולפעילות אנזים הליזוזים'''. אזורים אלו כוללים בין היתר, את החומצות האמיניות המעורבות ביצירת הקשרים הדיסולפידים וכן את החומצות האמיניות אשר ממוקמות באתר הפעיל (ראה בהמשך) של הליזוזים. <scene name='78/786672/Evolutionary/4'>בסצנה הבאה</scene> ניתן להבחין באזורים השמורים יותר לעומת השמורים פחות על פי סקלת צבעים הנעה מצבע התכלת לצבע הסגול.
   </p>
@@ Line 72: / Line 72: @@
 <p dir='rtl'>
-הידרוליזה של הקשר בין NAM ל-NAG   מתרחשת [http://www.wikiwand.com/he/%D7%90%D7%AA%D7%A8_%D7%A4%D7%A2%D7%99%D7%9C באתר הפעיל] של הליזוזים, שכולל את החומצה הגלוטמית בעמדה 35 (Glu 35) ואת החומצה האספרטית בעמדה 52 (Asp 52). מיקומים אלו שמורים מאוד בליזוזים של אורגניזמים שונים. Glu 35 תורמת פרוטון לקשר הגליקוזידי, כך נחתך הקשר C-O בסובסטרט ואילו Asp 52 משתתפת בהתקפה הנוקלאופילית, בעזרת מולקולת מים, לצורך ניתוק האנזים וקבלת הסובסטרט.<ref>Grisham CM, Garrett RH (2007). "Chapter 14: Mechanism of enzyme action". Biochemistry. Australia: Thomson Brooks/Cole. pp. 467–9. ISBN 0-495-11912-1.</ref> ('''''המנגנון מודגם באיור 5''''')
+הידרוליזה של הקשר בין NAM ל-NAG   מתרחשת [http://www.wikiwand.com/he/%D7%90%D7%AA%D7%A8_%D7%A4%D7%A2%D7%99%D7%9C באתר הפעיל] של הליזוזים, שכולל את החומצה הגלוטמית בעמדה 35 (Glu 35) ואת החומצה האספרטית בעמדה 52 (Asp 52). מיקומים אלו שמורים מאוד בליזוזים של אורגניזמים שונים. Glu 35 תורמת פרוטון לקשר הגליקוזידי, כך נחתך הקשר C-O בסובסטרט ואילו Asp 52 משתתפת בהתקפה [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%AA%D7%92%D7%95%D7%91%D7%AA_%D7%A1%D7%99%D7%A4%D7%95%D7%97 נוקלאופילית], בעזרת מולקולת מים, לצורך ניתוק האנזים וקבלת הסובסטרט.<ref>Grisham CM, Garrett RH (2007). "Chapter 14: Mechanism of enzyme action". Biochemistry. Australia: Thomson Brooks/Cole. pp. 467–9. ISBN 0-495-11912-1.</ref> ('''''המנגנון מודגם באיור 5''''')
 </p>
 <p dir='rtl'>
@@ Line 78: / Line 78: @@
 </p>
 <p dir='rtl'>
-<scene name='78/786672/Active_site/2'>האתר הפעיל</scene> של הליזוזים נראה כסדק בולט בין Glu 35 (מודגשת בצבע ירוק) ל- Asp 52 (מודגשת בצבע אדום). בחלל שנוצר מתמקם הסובסטרט - השרשרת הפוליסכרידית. למעשה, מולקולת הסובסטרט מונה 6 פחמניים. כלומר, מולקולת פוליסכריד בעל 6 טבעות סוכריות שמסודרות בצורת NAM-NAG. החיתוך נעשה בין הסוכר הרביעי לחמישי. <scene name='User:Judy_Voet/Lysozyme/Lysozyme1_hexamer/7'>בסצנה הבאה</scene> נראה ליזוזים מחלבון ביצת תרנגול, ביחד עם הסובסטרט שלו – שרשרת 6 פחמנית. סוכרי השרשרת מסומנים באותיות A-F ומיוצגים על ידי מקלות וכדורים. (חשוב לציין שמודל השרשת ה-6 פחמנית כולל רק יחידות NAG ונבנה באופן מלאכותי .)
+<scene name='78/786672/Active_site/4'>האתר הפעיל</scene> של הליזוזים נראה כמרווח בין Glu 35 (מודגשת ) ל- Asp 52 (מודגשת ). בחלל שנוצר מתמקם הסובסטרט - השרשרת הפוליסכרידית. למעשה, מולקולת הסובסטרט מונה 6 פחמניים. כלומר, מולקולת פוליסכריד בעל 6 טבעות סוכריות שמסודרות בצורת NAM-NAG. החיתוך נעשה בין הסוכר הרביעי לחמישי. <scene name='User:Judy_Voet/Lysozyme/Lysozyme1_hexamer/7'>בסצנה הבאה</scene> נראה ליזוזים מחלבון ביצת תרנגול, ביחד עם הסובסטרט שלו – שרשרת 6 פחמנית. סוכרי השרשרת מסומנים באותיות A-F ומיוצגים על ידי מקלות וכדורים. (חשוב לציין שמודל השרשת ה-6 פחמנית כולל רק יחידות NAG ונבנה באופן מלאכותי .)
 </p>
 <p dir='rtl'>
-'''העיכוב''' של פעולת הליזוזים יכול להיעשות על ידי מולקולת ליגנד שבנויה משרשרת סוכרית קטנה יותר בעלת 3 סוכרי NAG. מולקולת <scene name='User:Judy_Voet/Lysozyme/Lysozyme1/15'>הליגנד</scene> מסוגלת להיקשר לאתר הפעיל וליצור קומפלקס של ליגנד-אנזים. הליגנד, שמיוצג במודל של מקלות וכדורים, בולט מתוך האתר הפעיל של הליזוזים ומהווה [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%A2%D7%9B%D7%91%D7%99_%D7%90%D7%A0%D7%96%D7%99%D7%9E%D7%99%D7%9D מעכב תחרותי] לסובסטרט. ניתן לראות כי הליגנד במקרה זה הוא שרשרת פוליסכרידית של שלושה NAG. הליגנד, קטן יותר ומתחרה עם הסובסטרט על האתר הפעיל. למרות שהליגנדט נקשר לאתר הפעיל, לא מתאפשר הזירוז של פירוקו. הסיבה נעוצה בכך שהמעכב נקשר לאתרים A-C, אך לא מגיע לאתרים  E ו-D שבהם נעשה החיתוך ההידרוליטי על ידי Glu 35 ו- Asp 52. ניתן לעבור בין מודל <scene name='User:Judy_Voet/Lysozyme/Lysozyme1_hexamer/7'>הליזוזים עם הסובסטרט</scene> למודל <scene name='User:Judy_Voet/Lysozyme/Lysozyme1/15'>הליזוזים עם המעכב</scene> לצורך הבנת מיקומם של הסובסטרט והמעכב באתר הפעיל של הליזוזים.
+'''העיכוב''' של פעולת הליזוזים יכול להיעשות על ידי מולקולת "מעכב" שבנויה משרשרת סוכרית קטנה יותר בעלת 3 סוכרי NAG. מולקולת <scene name='User:Judy_Voet/Lysozyme/Lysozyme1/15'>המעכב</scene> מסוגלת להיקשר לאתר הפעיל וליצור קומפלקס של מעכב-אנזים. המעכב, שמיוצג במודל של מקלות וכדורים, בולט מתוך האתר הפעיל של הליזוזים ומהווה [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%A2%D7%9B%D7%91%D7%99_%D7%90%D7%A0%D7%96%D7%99%D7%9E%D7%99%D7%9D מעכב תחרותי] לסובסטרט. מולקולת המעכב, קטנה יותר מהסובסטרט ומתחרה איתו על האתר הפעיל. למרות שמולקולת המעכב נקשרת לאתר הפעיל, לא מתאפשר הזירוז של פירוקו. הסיבה נעוצה בכך שהמעכב בנוי מאתרים A-C, אך לא מכיל אתרים  E ו-D שבהם נעשה החיתוך ההידרוליטי על ידי Glu 35 ו- Asp 52. ניתן לעבור בין מודל <scene name='User:Judy_Voet/Lysozyme/Lysozyme1_hexamer/7'>הליזוזים עם הסובסטרט</scene> למודל <scene name='User:Judy_Voet/Lysozyme/Lysozyme1/15'>הליזוזים עם המעכב</scene> לצורך הבנת מיקומם של הסובסטרט והמעכב באתר הפעיל של הליזוזים.
 </p>
 <p dir='rtl'>
-==<center>דף עבודה לתמיד</center>==
+==<center>דף עבודה לתלמיד</center>==
 </p>
 <p dir='rtl'>
-[http://proteopedia.org/wiki/images/1/14/Lysozyme.pdf דף עבודה לתלמיד]
+[http://proteopedia.org/wiki/images/9/9d/%D7%90%D7%95%D7%A8%D7%9C%D7%99_%D7%95%D7%A9%D7%99%D7%A8%D7%94_%D7%93%D7%A3_%D7%A2%D7%91%D7%95%D7%93%D7%94.pdf דף עבודה לתלמיד]
 </p>
@@ Line 96: / Line 96: @@
 <references/>
 </p>
+[[ar:Lysozyme (Arabic)]]
+[[en:Lysozyme]]