Fadel A. Samatey Group (Japanese): Difference between revisions

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'''<span style="font-size:200%">サマテイ研</span>'''[[en:Fadel A. Samatey Group]]
'''<span style="font-size:200%">サマテ研究室</span>'''[[en:Fadel A. Samatey Group]]


<font color="red">Translation of this article to Japanese is in progress.</font>
:This article in English: [[Fadel A. Samatey Group]].
<!--<font color="red">Translation of this article to Japanese is in progress.</font>-->


<table align="right" width="260" ><tr><td rowspan="2">&nbsp;</td><td>[[Image:Flagellar hook em density 1ucu.jpg]]</td></tr><tr><td><font color="#00908c">Crystal structure of flagellar hook</font> fitted into <font color="magenta">electron density map</font> obtained by electron cryomicroscopy<ref name="hook1">PMID:15510139</ref>.</td></tr></table>
<table align="right" width="260" ><tr><td rowspan="2">&nbsp;</td><td>[[Image:Flagellar hook em density 1ucu.jpg]]</td></tr><tr><td><font color="#00908c">Crystal structure of flagellar hook</font> fitted into <font color="magenta">electron density map</font> obtained by electron cryomicroscopy<ref name="hook1">PMID:15510139</ref>.</td></tr></table>


[[User:Fadel A. Samatey|Fadel A. Samatey]] is Head of the [http://www.oist.jp/en/research/research-units/unit-transmem-traffick.html Transmembrane Trafficking Unit] at the [http://oist.jp Okinawa Institute of Science and Technology (OIST)] (Japan). Samatey's group uses [[X-ray crystallography]], genetic and biochemical approaches to elucidate the structures and functions of transmembrane proteins, especially type III secretion proteins in [[Flagella, bacterial|bacterial flagella]].
ファデル・A・サマテは、[http://oist.jp  沖縄科学技術研究基盤整備機構 (OIST)](日本)の[http://www.oist.jp/ja/research/research-units/unit-transmem-traffick.html 細胞膜通過輸送研究室]の代表研究者である。サマテグループでは、X-線結晶解析、遺伝学的および生化学的手法を用いて膜透過タンパク質、特に細菌鞭毛のⅢ型分泌タンパク質の構造および機能の解明を行っている。
 
サマテは1996年~2007年に難波啓一研究室のメンバーとして、1996年からは松下電器、1997年からは [http://www.fbs.osaka-u.ac.jp/labs/namba/npn/index.html ERATOのプロトニック・ナノマシン・プロジェクト] 、2002年からは [http://www.fbs.osaka-u.ac.jp/eng/labo/09a.html 大阪大学](日本)に在籍した。サマテは、1992年に [http://www.ujf-grenoble.fr/ Universit&eacute; Joseph Fourier大学](フランス・グルノーブル)で博士号を取得した。
 
下記は、サマテグループの最新の業績の一覧である。


[[#Contributions from OIST|Below]] are listed contributions from the Samatey Group, most recent first.


==対象および目的==
==対象および目的==
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'''連絡先: f.a.samatey at oist jp'''
'''連絡先: fadel.samatey at gmail.com'''
 
 
==Contributions from 2011 to present==
 
 
<ref group="xtra">PMID: 27811912</ref><references group="xtra" />


==Contributions from OIST==
 
Samatey joined OIST in 2007.
<ref group="xtra">PMID: 27759043</ref><references group="xtra" />
 
 
<table align="right" width="240" ><tr><td rowspan="2">&nbsp;</td><td>[[Image:Samatey-FlgA-Align02a-321px-sh.gif]]</td></tr><tr><td>EXPLAIN HERE. See it in [[User:Fadel_A._Samatey/FlgA_I|interactive 3D]].</td></tr></table>
<ref group="xtra">PMID: 27273476</ref><references group="xtra" />
:<table style="background: #d0ffd0;padding: 6px;"><tr><td>細菌べん毛の P リングはペリプラズム領域に位置し、グラム陰性細菌のべん毛が菌体の外側に向かって伸長するために重要である。 FlgA は P リングの形成を制御するタンパク質である。FlgA 遺伝子の欠失によって、細菌はべん毛を失う。この研究では、 FlgA タンパク質の柔軟な動きを制限させることによって、細菌のべん毛形成を阻止することが可能であることを示した。[[User:Fadel_A._Samatey/FlgA_I| See results in interactive 3D]]. </td></tr></table>
 
 
<ref group="xtra">PMID: 26691662</ref><references group="xtra" />
:<table style="background: #d0ffd0;padding: 6px;"><tr><td>FlhAはべん毛蛋白質のIII型輸送装置の中で最も大きい膜タンパク質であるとともにFHIPEPと呼ばれる輸送タンパク質の種類でもあります。 このFHIPEPタンパク質は細胞質領域内にて遺伝的に高い類似性が存在することが分かっています。本研究において、FlhAのFHIPEP領域が輸送装置のゲートであるとともに分泌調整を担う機構でもあることが示唆されました。</td></tr></table>
 
 
<ref group="xtra">PMID: 25201947</ref><references group="xtra" />
 
:<table style="background: #d0ffd0;padding: 6px;"><tr><td>fliO遺伝子欠損株は泳動性に欠けますが、泳動性を取り戻したサプレッサー突然変異株はfliP遺伝子内に変異が存在することがわかりました。
この泳動性を取り戻した変異株の中にはclpP遺伝子内にもミスセンス突然変異が存在し(ClpPを構成するClpXP分解酵素と密接に関連。)、またfliA遺伝子内にもアミノ酸配列の変わらない突然変異を確認しました。(fliAは通称σ(28)と呼ばれ転写活性の役割と密接に関連。)fliO遺伝子欠損株に、これらの変異、特にfliPの変異を組み合わせたものは、泳動性と鞭毛構築が完全に元に戻ることがわかりました。この結果fliOはfliPと密接な関わり合いを持ち、鞭毛構築において重要な役割を担っていることが示唆されました。</td></tr></table>
 
 
<ref group="xtra">PMID: 25195895 </ref><references group="xtra" />
 
 
<ref group="xtra">PMID: 24692644</ref><references group="xtra" />
 
 
<ref group="xtra">PMID: 23874605</ref><references group="xtra" />
 
 
<ref group="xtra">PMID: 23633590</ref><references group="xtra" />
 
 
<ref group="xtra">PMID: 22952860</ref><references group="xtra" />
 
 
<ref group="xtra">PMID: 22442230</ref><references group="xtra" />
 
 
<ref group="xtra">PMID: 22139190</ref><references group="xtra" />
 
 
<ref group="xtra">PMID: 21904035</ref><references group="xtra" />
 
 
<ref group="xtra">PMID: 21795800</ref><references group="xtra" />




<ref group="xtra">PMID: 21301106</ref><references group="xtra" />
<ref group="xtra">PMID: 21301106</ref><references group="xtra" />


==Contributions from 2000 to 2010==


<ref group="xtra">PMID: 20941389</ref><references group="xtra" />
<ref group="xtra">PMID: 20941389</ref><references group="xtra" />
Line 29: Line 83:
<!--:<table style="background: #ffd0b0;padding: 6px;"><tr><td>(A few sentences about the main impact could go here ...)</td></tr></table>-->
<!--:<table style="background: #ffd0b0;padding: 6px;"><tr><td>(A few sentences about the main impact could go here ...)</td></tr></table>-->


==OIST以前のサマテの業績==
OISTに参加する前、サマテは1996年~2007年に難波啓一研究室のメンバーとして、1996年からは松下電器、1997年からは [http://www.fbs.osaka-u.ac.jp/labs/namba/npn/index.html ERATOのプロトニック・ナノマシン・プロジェクト] 、2002年からは [http://www.fbs.osaka-u.ac.jp/eng/labo/09a.html 大阪大学](日本)に在籍した。サマテは、1992年に [http://www.ujf-grenoble.fr/ Universit&eacute; Joseph Fourier大学](フランス・グルノーブル)で博士号を取得した。
OISTに参加する前、サマテは1996年~2007年に難波啓一研究室のメンバーとして、1996年からは松下電器、1997年からは [http://www.fbs.osaka-u.ac.jp/labs/namba/npn/index.html ERATOのプロトニック・ナノマシン・プロジェクト] 、2002年からは [http://www.fbs.osaka-u.ac.jp/eng/labo/09a.html 大阪大学](日本)に在籍した。サマテは、1992年に [http://www.ujf-grenoble.fr/ Universit&eacute; Joseph Fourier大学](フランス・グルノーブル)で博士号を取得した。
<!-- 1994-6, not yet with Namba [http://pfwww.kek.jp/ Photon Factory] in Tsukuba, Japan -->
<!-- 1994-6, not yet with Namba [http://pfwww.kek.jp/ Photon Factory] in Tsukuba, Japan -->
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<table align="right" width="200" ><tr><td rowspan="2">&nbsp;</td><td>[[Image:Samatey hook copyright nature 2004.gif]]</td></tr><tr><td> [[Flagellar hook of bacteria|Bacterial flagellar hook]].</td></tr></table>
<table align="right" width="200" ><tr><td rowspan="2">&nbsp;</td><td>[[Image:Samatey hook copyright nature 2004.gif]]</td></tr><tr><td> [[Flagellar hook of bacteria|Bacterial flagellar hook]].</td></tr></table>
<Structure size='200' frame='true' align='right' caption='[[Flagellar hook of bacteria|Flagellar hook]] monomer, [[1wlg]].' scene='User:Eric_Martz/Workbench/Samatey_Group/1wlg_monomer/1' />
<!--<Structure size='200' frame='true' align='right' caption='[[Flagellar hook of bacteria|Flagellar hook]] monomer, [[1wlg]].' scene='User:Eric_Martz/Workbench/Samatey_Group/1wlg_monomer/1' />-->
<ref group="xtra">PMID: 15510139</ref><references group="xtra" />
<ref group="xtra">PMID: 15510139</ref><references group="xtra" />


:<table style="background: #ffd0b0;padding: 6px;"><tr><td>Reports the first structure of a major fragment of the protein monomer that assembles into the '''[[Flagellar hook of bacteria|bacterial flagellar hook]]''' ([[1wlg]], 1.8 &Aring; [[resolution]]). Fits the monomer into an electron cryomicroscopic density map, resulting in straight and curved models of the hook, including a rotating model.</td></tr></table>
:<table style="background: #ffd0b0;padding: 6px;"><tr><td>'''[[Flagellar hook of bacteria|細菌鞭毛フック]]'''へ重合するタンパク質モノマーの主要なフラグメントの構造に関する初の報告([[1wlg]][[Resolution|分解能]]1.8 Å)。このモノマーを極低温電子顕微鏡の密度図に適合させた結果、回転モデルを含む直線型および曲がったフックのモデルが得られた。</td></tr></table>




Line 63: Line 116:
<ref group="xtra">PMID: 11268201</ref><references group="xtra" />
<ref group="xtra">PMID: 11268201</ref><references group="xtra" />


:<table style="background: #ffd0b0;padding: 6px;"><tr><td>Reports, for the first time, the atomic structure of a major fragment of the protein chain monomer that assembles into the '''[[Flagellar filament of bacteria|bacterial flagellar filament]]''' ([[1io1]], 2.0 &Aring; [[resolution]]). The crystal contained chains of monomers, which revealed how the monomer protein chains fit together into protofilaments. Theoretical simulation revealed a possible mechanism for how the filament reverses direction, a mechanism crucial to how bacteria swim towards food or away from harm by reversing the flagellar motor.</td></tr></table>
:<table style="background: #ffd0b0;padding: 6px;"><tr><td> '''[[Flagellar filament of bacteria|細菌鞭毛繊維]]'''へ重合するタンパク質鎖モノマーの主要なフラグメントの原子構造に関する初の報告([[1io1]][[Resolution|分解能]] 2.0 Å)。この結晶はモノマーの連鎖を含み、この結晶によりこれらのモノマータンパク質鎖がどのように素繊維に組み合わさるかが明らかになった。理論的シミュレーションにより、この繊維がどのように反転するかについての考えられうる機序、つまり細菌がどのように鞭毛モーターを反転させて栄養物質の方向へ泳ぐか、またはどのように危害から離れるように泳ぐかに関する重要なメカニズムが明らかになった。</td></tr></table>




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<center><table width="450"><tr><td>[[Image:Protein crystals samatey.png]]</td><td>&nbsp;</td><td>Crystals of the [[Flagellar hook of bacteria|flagellar hook protein]] produced in the Samatey lab.</td></tr></table></center>
<center><table width="450"><tr><td>[[Image:Protein crystals samatey.png]]</td><td>&nbsp;</td><td>Crystals of the [[Flagellar hook of bacteria|flagellar hook protein]] FlgE from ''C. jejuni'' produced in the Samatey lab.</td></tr></table></center>


===1990's===
==1990's==


<ref group="xtra">PMID: 7753846</ref><references group="xtra" />
<ref group="xtra">PMID: 7753846</ref><references group="xtra" />


<ref group="xtra">PMID: 7737175</ref><references group="xtra" />
<ref group="xtra">PMID: 7737175</ref><references group="xtra" />


<ref group="xtra">PMID: 7853390</ref><references group="xtra" />
<ref group="xtra">PMID: 7853390</ref><references group="xtra" />


<ref group="xtra">PMID: 8120889</ref><references group="xtra" />
<ref group="xtra">PMID: 8120889</ref><references group="xtra" />


==See Also==
==See Also==

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Fadel A. Samatey, Eric Martz