Fadel A. Samatey Group (Japanese): Difference between revisions

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Fadel A. Samatey, Eric Martz

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-<font color="red">Translation of this article to Japanese is in progress.</font>
+'''<span style="font-size:200%">サマテ研究室</span>'''[[en:Fadel A. Samatey Group]]
+:This article in English: [[Fadel A. Samatey Group]].
+<!--<font color="red">Translation of this article to Japanese is in progress.</font>-->
 <table align="right" width="260" ><tr><td rowspan="2">&nbsp;</td><td>[[Image:Flagellar hook em density 1ucu.jpg]]</td></tr><tr><td><font color="#00908c">Crystal structure of flagellar hook</font> fitted into <font color="magenta">electron density map</font> obtained by electron cryomicroscopy<ref name="hook1">PMID:15510139</ref>.</td></tr></table>
-[[User:Fadel A. Samatey|Fadel A. Samatey]] is Head of the [http://www.oist.jp/en/research/research-units/unit-transmem-traffick.html Transmembrane Trafficking Unit] at the [http://oist.jp Okinawa Institute of Science and Technology (OIST)]. Samatey's group uses [[X-ray crystallography]], genetic and biochemical approaches to elucidate the structures and functions of transmembrane proteins, especially type III secretion proteins in [[Flagella, bacterial|bacterial flagella]].
-[[#Contributions from OIST|Below]] are listed contributions from the Samatey Group, most recent first.
+ファデル・A･サマテは、[http://oist.jp  沖縄科学技術研究基盤整備機構 (OIST)]（日本）の[http://www.oist.jp/ja/research/research-units/unit-transmem-traffick.html 細胞膜通過輸送研究室]の代表研究者である。サマテグループでは、X-線結晶解析、遺伝学的および生化学的手法を用いて膜透過タンパク質、特に細菌鞭毛のⅢ型分泌タンパク質の構造および機能の解明を行っている。
+サマテは1996年～2007年に難波啓一研究室のメンバーとして、1996年からは松下電器、1997年からは [http://www.fbs.osaka-u.ac.jp/labs/namba/npn/index.html ERATOのプロトニック・ナノマシン・プロジェクト] 、2002年からは [http://www.fbs.osaka-u.ac.jp/eng/labo/09a.html 大阪大学]（日本）に在籍した。サマテは、1992年に [http://www.ujf-grenoble.fr/ Universit&eacute; Joseph Fourier大学]（フランス・グルノーブル）で博士号を取得した。
+下記は、サマテグループの最新の業績の一覧である。
+==対象および目的==
+運動性は、生物界において非常に重要な機能である。このために、細菌などの生物は非常に驚くべき分子装置である鞭毛システムを発達させた。大腸菌やネズミチフス菌のような細菌は、この鞭毛と呼ばれる長いらせん状の繊維を回転させて泳ぐことができる。鞭毛は、多くの異なるタンパク質の重合によって作られる複合体で以下の3つの部分に分けることができる。1) 繊維：らせん型のプロペラとして機能する長くて堅い管状構造、2) フック：ユニバーサルジョイントとして働く短くて非常に柔軟な管状部分、および3) 基底小体：細胞膜中に埋め込まれた回転モーター。
+鞭毛が形成される過程では、すべての鞭毛軸タンパク質はその中心にある2～3 nmのチャネルを通して細胞質から鞭毛の先端へと輸送される。この輸送メカニズムは、基底小体の細胞質側に位置する特殊なタンパク質輸送系により調節されている。これは、III型輸送装置と呼ばれて細菌界に広く存在している。サルモネラ菌の場合、この輸送装置は6つの膜タンパク質：FlhA、FlhB、FliO、FliP、FliQ、FliRおよび3つの細胞質タンパク質：FliI、FliHおよびFliJから形成されている。また、細菌鞭毛の輸送装置は、グラム陰性病原菌に見られるIII型分泌系（T3SS）に類似している。T3SSの役割は、宿主細胞に対して毒性因子を分泌し、多様な疾患を引き起こすことである。細菌の鞭毛およびT3SSを理解するために、鞭毛タンパク質の構造研究および輸送装置の遺伝学的研究を行っている。
+'''連絡先: fadel.samatey at gmail.com'''
+==Contributions from 2011 to present==
+<ref group="xtra">PMID: 27811912</ref><references group="xtra" />
+<ref group="xtra">PMID: 27759043</ref><references group="xtra" />
+<table align="right" width="240" ><tr><td rowspan="2">&nbsp;</td><td>[[Image:Samatey-FlgA-Align02a-321px-sh.gif]]</td></tr><tr><td>EXPLAIN HERE. See it in [[User:Fadel_A._Samatey/FlgA_I|interactive 3D]].</td></tr></table>
+<ref group="xtra">PMID: 27273476</ref><references group="xtra" />
+:<table style="background: #d0ffd0;padding: 6px;"><tr><td>細菌べん毛の P リングはペリプラズム領域に位置し、グラム陰性細菌のべん毛が菌体の外側に向かって伸長するために重要である。 FlgA は P リングの形成を制御するタンパク質である。FlgA 遺伝子の欠失によって、細菌はべん毛を失う。この研究では、 FlgA タンパク質の柔軟な動きを制限させることによって、細菌のべん毛形成を阻止することが可能であることを示した。[[User:Fadel_A._Samatey/FlgA_I| See results in interactive 3D]]. </td></tr></table>
+<ref group="xtra">PMID: 26691662</ref><references group="xtra" />
+:<table style="background: #d0ffd0;padding: 6px;"><tr><td>FlhAはべん毛蛋白質のIII型輸送装置の中で最も大きい膜タンパク質であるとともにFHIPEPと呼ばれる輸送タンパク質の種類でもあります。 このFHIPEPタンパク質は細胞質領域内にて遺伝的に高い類似性が存在することが分かっています。本研究において、FlhAのFHIPEP領域が輸送装置のゲートであるとともに分泌調整を担う機構でもあることが示唆されました。</td></tr></table>
+<ref group="xtra">PMID: 25201947</ref><references group="xtra" />
+:<table style="background: #d0ffd0;padding: 6px;"><tr><td>fliO遺伝子欠損株は泳動性に欠けますが、泳動性を取り戻したサプレッサー突然変異株はfliP遺伝子内に変異が存在することがわかりました。
+この泳動性を取り戻した変異株の中にはclpP遺伝子内にもミスセンス突然変異が存在し（ClpPを構成するClpXP分解酵素と密接に関連。）、またfliA遺伝子内にもアミノ酸配列の変わらない突然変異を確認しました。（fliAは通称σ（28）と呼ばれ転写活性の役割と密接に関連。）fliO遺伝子欠損株に、これらの変異、特にfliPの変異を組み合わせたものは、泳動性と鞭毛構築が完全に元に戻ることがわかりました。この結果fliOはfliPと密接な関わり合いを持ち、鞭毛構築において重要な役割を担っていることが示唆されました。</td></tr></table>
+<ref group="xtra">PMID: 25195895 </ref><references group="xtra" />
-==Interests and Objectives==
+<ref group="xtra">PMID: 24692644</ref><references group="xtra" />
-Motility is a very important function in the living world. For this purpose, organisms such as bacteria have developed the most incredible molecular machine: the flagellar system. Bacteria such as ''Escherichia coli'' and ''Salmonella typhimurium'' swim by rotating long helical filaments called the flagellum. The flagellum is a complex structure made by the association of many different proteins. It can be divided into three parts: 1) the filament: a long, rigid, tubular structure that works as a helical propeller, 2) the hook: a short, highly flexible tubular segment that works as a universal joint, and 3) the basal body: a rotary motor embedded in the cell membrane.
-During the assembly of the flagellum, all the flagellar axial proteins are exported from the cytoplasm to the flagellum distal end through a 2 -3 nm channel located at its centre. This export mechanism is regulated by a specialized protein export system located on the cytoplasmic side of the basal body. It is called the ''Type III Export Apparatus'' and is found throughout the bacterial kingdom. In the case of ''Salmonella'', this export apparatus is made by six membrane proteins: FlhA, FlhB, FliO, FliP, FliQ, FliR, and three cytoplasmic proteins: FliI, FliH and FliJ. The export apparatus of the bacterial flagellum is homolog to the type III secretion system (T3SS) found in Gram-negative pathogenic bacteria. The T3SS role is to secrete virulence factors to host cells, leading to diverse diseases. To understand both the bacterial flagellum and its export apparatus, we have been doing structural studies on some flagellar proteins and genetic studies on the export apparatus.
+<ref group="xtra">PMID: 23874605</ref><references group="xtra" />
-'''Contact: f.a.samatey at oist jp'''
-==Contributions from OIST==
+<ref group="xtra">PMID: 23633590</ref><references group="xtra" />
-Samatey joined OIST in 2007.
+<ref group="xtra">PMID: 22952860</ref><references group="xtra" />
+<ref group="xtra">PMID: 22442230</ref><references group="xtra" />
+<ref group="xtra">PMID: 22139190</ref><references group="xtra" />
+<ref group="xtra">PMID: 21904035</ref><references group="xtra" />
+<ref group="xtra">PMID: 21795800</ref><references group="xtra" />
 <ref group="xtra">PMID: 21301106</ref><references group="xtra" />
+==Contributions from 2000 to 2010==
 <ref group="xtra">PMID: 20941389</ref><references group="xtra" />
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 <!--:<table style="background: #ffd0b0;padding: 6px;"><tr><td>(A few sentences about the main impact could go here ...)</td></tr></table>-->
-==Samatey Contributions Prior to OIST==
+OISTに参加する前、サマテは1996年～2007年に難波啓一研究室のメンバーとして、1996年からは松下電器、1997年からは [http://www.fbs.osaka-u.ac.jp/labs/namba/npn/index.html ERATOのプロトニック・ナノマシン・プロジェクト] 、2002年からは [http://www.fbs.osaka-u.ac.jp/eng/labo/09a.html 大阪大学]（日本）に在籍した。サマテは、1992年に [http://www.ujf-grenoble.fr/ Universit&eacute; Joseph Fourier大学]（フランス・グルノーブル）で博士号を取得した。
-Before joining OIST, from 1996-2007 Samatey was a member of the Keiichi Namba Group, from 1996 at Matsushita Electric, from 1997  in the [http://www.fbs.osaka-u.ac.jp/labs/namba/npn/index.html ERATO Protonic Nanomachine Project], and from 2002 at [http://www.fbs.osaka-u.ac.jp/eng/labo/09a.html Osaka University], Japan. Samatey earned his Ph.D. in 1992 at [http://www.ujf-grenoble.fr/ Universit&eacute; Joseph Fourier] in Grenoble, France.
 <!-- 1994-6, not yet with Namba [http://pfwww.kek.jp/ Photon Factory] in Tsukuba, Japan -->
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 <ref group="xtra">PMID: 17142059</ref><references group="xtra" />
-:<table style="background: #ffd0b0;padding: 6px;"><tr><td>Analyses the mechanism by which monomers of the '''[[Flagellar hook of bacteria|flagellar hook]]''' slide against each other during hook rotation, to permit bending while transmitting torque.</td></tr></table>
+:<table style="background: #ffd0b0;padding: 6px;"><tr><td>'''[[Flagellar hook of bacteria|鞭毛フックのモノマー]]''' が、フックが回転する際互いに滑ることにより、回転トルクを伝達しながら曲がるのを許容する機序の解析。</td></tr></table>
 <ref group="xtra">PMID: 16549789</ref><references group="xtra" />
-:<table style="background: #ffd0b0;padding: 6px;"><tr><td>Describes a massive molecular dynamics simulation that successfully accounts for polymorphic supercoiling in the '''[[Flagellar filament of bacteria|bacterial flagellar filament]]'''. Interactions between protein monomer chains are dissected into ''permanent'', ''sliding'', and ''switch'' categories.</td></tr></table>
+:<table style="background: #ffd0b0;padding: 6px;"><tr><td> '''[[Flagellar filament of bacteria|細菌鞭毛]]'''繊維における多形性スーパーコイル形成を合理的に説明する大規模分子動力学シミュレーションの解説。タンパク質モノマー鎖同士の相互作用は、パーマネント相互作用、スライディング相互作用、およびスイッチ相互作用のカテゴリーに細分される。</td></tr></table>
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 <table align="right" width="200" ><tr><td rowspan="2">&nbsp;</td><td>[[Image:Samatey hook copyright nature 2004.gif]]</td></tr><tr><td> [[Flagellar hook of bacteria|Bacterial flagellar hook]].</td></tr></table>
-<Structure size='200' frame='true' align='right' caption='[[Flagellar hook of bacteria|Flagellar hook]] monomer, [[1wlg]].' scene='User:Eric_Martz/Workbench/Samatey_Group/1wlg_monomer/1' />
+<!--<Structure size='200' frame='true' align='right' caption='[[Flagellar hook of bacteria|Flagellar hook]] monomer, [[1wlg]].' scene='User:Eric_Martz/Workbench/Samatey_Group/1wlg_monomer/1' />-->
 <ref group="xtra">PMID: 15510139</ref><references group="xtra" />
-:<table style="background: #ffd0b0;padding: 6px;"><tr><td>Reports the first structure of the major fragment of the protein monomer that assembles into the '''[[Flagellar hook of bacteria|bacterial flagellar hook]]''' ([[1wlg]], 1.8 &Aring; [[resolution]]). Fits the monomer into an electron cryomicroscopic density map, resulting in straight and curved models of the hook, including a rotating model.</td></tr></table>
+:<table style="background: #ffd0b0;padding: 6px;"><tr><td>'''[[Flagellar hook of bacteria|細菌鞭毛フック]]'''へ重合するタンパク質モノマーの主要なフラグメントの構造に関する初の報告([[1wlg]]、 [[Resolution|分解能]]1.8 Å）。このモノマーを極低温電子顕微鏡の密度図に適合させた結果、回転モデルを含む直線型および曲がったフックのモデルが得られた。</td></tr></table>
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 <ref group="xtra">PMID: 11268201</ref><references group="xtra" />
-:<table style="background: #ffd0b0;padding: 6px;"><tr><td>Reports, for the first time, the atomic structure of the major fragment of the protein chain monomer that assembles into the '''[[Flagellar filament of bacteria|bacterial flagellar filament]]''' ([[1io1]], 2.0 &Aring; [[resolution]]). The crystal contained chains of monomers, which revealed how the monomer protein chains fit together into protofilaments. Theoretical simulation revealed a possible mechanism for how the filament reverses direction, a mechanism crucial to how bacteria swim towards food or away from harm by reversing the flagellar motor.</td></tr></table>
+:<table style="background: #ffd0b0;padding: 6px;"><tr><td> '''[[Flagellar filament of bacteria|細菌鞭毛繊維]]'''へ重合するタンパク質鎖モノマーの主要なフラグメントの原子構造に関する初の報告（[[1io1]]、[[Resolution|分解能]] 2.0 Å）。この結晶はモノマーの連鎖を含み、この結晶によりこれらのモノマータンパク質鎖がどのように素繊維に組み合わさるかが明らかになった。理論的シミュレーションにより、この繊維がどのように反転するかについての考えられうる機序、つまり細菌がどのように鞭毛モーターを反転させて栄養物質の方向へ泳ぐか、またはどのように危害から離れるように泳ぐかに関する重要なメカニズムが明らかになった。</td></tr></table>
 <ref group="xtra">PMID: 11162732</ref><references group="xtra" />
-===1990's===
+<center><table width="450"><tr><td>[[Image:Protein crystals samatey.png]]</td><td>&nbsp;</td><td>Crystals of the [[Flagellar hook of bacteria|flagellar hook protein]] FlgE from ''C. jejuni'' produced in the Samatey lab.</td></tr></table></center>
+==1990's==
 <ref group="xtra">PMID: 7753846</ref><references group="xtra" />
 <ref group="xtra">PMID: 7737175</ref><references group="xtra" />
 <ref group="xtra">PMID: 7853390</ref><references group="xtra" />
 <ref group="xtra">PMID: 8120889</ref><references group="xtra" />
 ==See Also==