View source for Fadel A. Samatey Group (Japanese)

'''<span style="font-size:200%">サマテ研究室</span>'''[[en:Fadel A. Samatey Group]]

:This article in English: [[Fadel A. Samatey Group]].
<font color="red">Translation of this article to Japanese is in progress.</font>

<table align="right" width="260" ><tr><td rowspan="2">&nbsp;</td><td>[[Image:Flagellar hook em density 1ucu.jpg]]</td></tr><tr><td><font color="#00908c">Crystal structure of flagellar hook</font> fitted into <font color="magenta">electron density map</font> obtained by electron cryomicroscopy<ref name="hook1">PMID:15510139</ref>.</td></tr></table>

ファデル・A･サマテは、[http://oist.jp  沖縄科学技術研究基盤整備機構 (OIST)]（日本）の[http://www.oist.jp/ja/research/research-units/unit-transmem-traffick.html 細胞膜通過輸送研究室]の代表研究者である。サマテグループでは、X-線結晶解析、遺伝学的および生化学的手法を用いて膜透過タンパク質、特に細菌鞭毛のⅢ型分泌タンパク質の構造および機能の解明を行っている。

下記は、サマテグループの最新の業績の一覧である。


==対象および目的==

運動性は、生物界において非常に重要な機能である。このために、細菌などの生物は非常に驚くべき分子装置である鞭毛システムを発達させた。大腸菌やネズミチフス菌のような細菌は、この鞭毛と呼ばれる長いらせん状の繊維を回転させて泳ぐことができる。鞭毛は、多くの異なるタンパク質の重合によって作られる複合体で以下の3つの部分に分けることができる。1) 繊維：らせん型のプロペラとして機能する長くて堅い管状構造、2) フック：ユニバーサルジョイントとして働く短くて非常に柔軟な管状部分、および3) 基底小体：細胞膜中に埋め込まれた回転モーター。

鞭毛が形成される過程では、すべての鞭毛軸タンパク質はその中心にある2～3 nmのチャネルを通して細胞質から鞭毛の先端へと輸送される。この輸送メカニズムは、基底小体の細胞質側に位置する特殊なタンパク質輸送系により調節されている。これは、III型輸送装置と呼ばれて細菌界に広く存在している。サルモネラ菌の場合、この輸送装置は6つの膜タンパク質：FlhA、FlhB、FliO、FliP、FliQ、FliRおよび3つの細胞質タンパク質：FliI、FliHおよびFliJから形成されている。また、細菌鞭毛の輸送装置は、グラム陰性病原菌に見られるIII型分泌系（T3SS）に類似している。T3SSの役割は、宿主細胞に対して毒性因子を分泌し、多様な疾患を引き起こすことである。細菌の鞭毛およびT3SSを理解するために、鞭毛タンパク質の構造研究および輸送装置の遺伝学的研究を行っている。


'''連絡先: f.a.samatey at oist jp'''

==Contributions from OIST==
Samatey joined OIST in 2007.


<table align="right" width="240" ><tr><td rowspan="2">&nbsp;</td><td>[[Image:Samatey-FlgA-Align02a-321px-sh.gif]]</td></tr><tr><td>EXPLAIN HERE. See it in [[User:Fadel_A._Samatey/FlgA_I|interactive 3D]].</td></tr></table>
<ref group="xtra">PMID: 27273476</ref><references group="xtra" />
:<table style="background: #d0ffd0;padding: 6px;"><tr><td>細菌べん毛の P リングはペリプラズム領域に位置し、グラム陰性細菌のべん毛が菌体の外側に向かって伸長するために重要である。 FlgA は P リングの形成を制御するタンパク質である。FlgA 遺伝子の欠失によって、細菌はべん毛を失う。この研究では、 FlgA タンパク質の柔軟な動きを制限させることによって、細菌のべん毛形成を阻止することが可能であることを示した。[[User:Fadel_A._Samatey/FlgA_I| See results in interactive 3D]]. </td></tr></table>


<ref group="xtra">PMID: 26691662</ref><references group="xtra" />
:<table style="background: #d0ffd0;padding: 6px;"><tr><td>FlhA is the largest membrane protein of the Type III export apparatus and is homologous to the large family of FHIPEP export proteins. FHIPEP proteins contain a highly-conserved cytoplasmic domain. This study suggested that the FHIPEP region of FlhA is part of the gate regulating substrate entry into the export apparatus pore.</td></tr></table>


<ref group="xtra">PMID: 25201947</ref><references group="xtra" />

:<table style="background: #d0ffd0;padding: 6px;"><tr><td>Deletion of the fliO gene creates a mutant strain that is poorly motile; however, suppressor mutations in the fliP gene can partially rescue motility. Here we found a missense mutation that localized to the clpP gene, which encodes the ClpP subunit of the ClpXP protease, and a synonymous mutation that localized to the fliA gene, which encodes the flagellar sigma factor, σ(28) also could partially rescue motility of fliO mutant strains. Combining these suppressor mutations with mutations in the fliP gene fully rescued flagellar biosynthesis and motility for fliO deletion mutant strains. The suppressor mutations in the fliP gene had the greatest effect. This suggests that the function of FliO is closely associated with regulation of FliP during assembly of the flagellum.</td></tr></table>


<ref group="xtra">PMID: 25195895 </ref><references group="xtra" />


<ref group="xtra">PMID: 24692644</ref><references group="xtra" />


<ref group="xtra">PMID: 23874605</ref><references group="xtra" />


<ref group="xtra">PMID: 23633590</ref><references group="xtra" />


<ref group="xtra">PMID: 22952860</ref><references group="xtra" />


<ref group="xtra">PMID: 22442230</ref><references group="xtra" />


<ref group="xtra">PMID: 22139190</ref><references group="xtra" />


<ref group="xtra">PMID: 21904035</ref><references group="xtra" />


<ref group="xtra">PMID: 21795800</ref><references group="xtra" />


<ref group="xtra">PMID: 21301106</ref><references group="xtra" />


<ref group="xtra">PMID: 20941389</ref><references group="xtra" />

<!--:<table style="background: #ffd0b0;padding: 6px;"><tr><td>(A few sentences about the main impact could go here ...)</td></tr></table>-->

==OIST以前のサマテの業績==
OISTに参加する前、サマテは1996年～2007年に難波啓一研究室のメンバーとして、1996年からは松下電器、1997年からは [http://www.fbs.osaka-u.ac.jp/labs/namba/npn/index.html ERATOのプロトニック・ナノマシン・プロジェクト] 、2002年からは [http://www.fbs.osaka-u.ac.jp/eng/labo/09a.html 大阪大学]（日本）に在籍した。サマテは、1992年に [http://www.ujf-grenoble.fr/ Universit&eacute; Joseph Fourier大学]（フランス・グルノーブル）で博士号を取得した。
<!-- 1994-6, not yet with Namba [http://pfwww.kek.jp/ Photon Factory] in Tsukuba, Japan -->


<table align="right" width="240" ><tr><td rowspan="2">&nbsp;</td><td>[[Image:Flagellar hook 3.gif]]</td></tr><tr><td>Simplified model of the rotating [[Flagellar hook of bacteria|bacterial flagellar hook]].</td></tr></table>
<ref group="xtra">PMID: 17142059</ref><references group="xtra" />

:<table style="background: #ffd0b0;padding: 6px;"><tr><td>'''[[Flagellar hook of bacteria|鞭毛フックのモノマー]]''' が、フックが回転する際互いに滑ることにより、回転トルクを伝達しながら曲がるのを許容する機序の解析。</td></tr></table>


<ref group="xtra">PMID: 16549789</ref><references group="xtra" />

:<table style="background: #ffd0b0;padding: 6px;"><tr><td> '''[[Flagellar filament of bacteria|細菌鞭毛]]'''繊維における多形性スーパーコイル形成を合理的に説明する大規模分子動力学シミュレーションの解説。タンパク質モノマー鎖同士の相互作用は、パーマネント相互作用、スライディング相互作用、およびスイッチ相互作用のカテゴリーに細分される。</td></tr></table>


<ref group="xtra">PMID: 15657146</ref><references group="xtra" />
:'''[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC545859/?tool=pmcentrez Free Full Text]'''


<table align="right" width="200" ><tr><td rowspan="2">&nbsp;</td><td>[[Image:Samatey hook copyright nature 2004.gif]]</td></tr><tr><td> [[Flagellar hook of bacteria|Bacterial flagellar hook]].</td></tr></table>
<!--<Structure size='200' frame='true' align='right' caption='[[Flagellar hook of bacteria|Flagellar hook]] monomer, [[1wlg]].' scene='User:Eric_Martz/Workbench/Samatey_Group/1wlg_monomer/1' />-->
<ref group="xtra">PMID: 15510139</ref><references group="xtra" />

:<table style="background: #ffd0b0;padding: 6px;"><tr><td>'''[[Flagellar hook of bacteria|細菌鞭毛フック]]'''へ重合するタンパク質モノマーの主要なフラグメントの構造に関する初の報告([[1wlg]]、 [[Resolution|分解能]]1.8 Å）。このモノマーを極低温電子顕微鏡の密度図に適合させた結果、回転モデルを含む直線型および曲がったフックのモデルが得られた。</td></tr></table>


<ref group="xtra">PMID: 15502333</ref><references group="xtra" />


<Structure size='200' frame='true' align='right' caption='[[Flagellar filament of bacteria|Flagellar filament]] monomer, [[1io1]].' scene='User:Eric_Martz/Workbench/Samatey_Group/Flag_fil_monomer/1' />

<ref group="xtra">PMID: 11268201</ref><references group="xtra" />

:<table style="background: #ffd0b0;padding: 6px;"><tr><td> '''[[Flagellar filament of bacteria|細菌鞭毛繊維]]'''へ重合するタンパク質鎖モノマーの主要なフラグメントの原子構造に関する初の報告（[[1io1]]、[[Resolution|分解能]] 2.0 Å）。この結晶はモノマーの連鎖を含み、この結晶によりこれらのモノマータンパク質鎖がどのように素繊維に組み合わさるかが明らかになった。理論的シミュレーションにより、この繊維がどのように反転するかについての考えられうる機序、つまり細菌がどのように鞭毛モーターを反転させて栄養物質の方向へ泳ぐか、またはどのように危害から離れるように泳ぐかに関する重要なメカニズムが明らかになった。</td></tr></table>


<ref group="xtra">PMID: 11162732</ref><references group="xtra" />


<center><table width="450"><tr><td>[[Image:Protein crystals samatey.png]]</td><td>&nbsp;</td><td>Crystals of the [[Flagellar hook of bacteria|flagellar hook protein]] FlgE from ''C. jejuni'' produced in the Samatey lab.</td></tr></table></center>

===1990's===

<ref group="xtra">PMID: 7753846</ref><references group="xtra" />

<ref group="xtra">PMID: 7737175</ref><references group="xtra" />

<ref group="xtra">PMID: 7853390</ref><references group="xtra" />

<ref group="xtra">PMID: 8120889</ref><references group="xtra" />

==See Also==
*[[Flagella, bacterial]]
*[[Flagellar filament of bacteria]]
*[[Flagellar hook of bacteria]]

==References==
<references />